Hydrofobiset vuorovaikutukset niiden biologisessa merkityksessä ja esimerkeissä



Hydrofobiset vuorovaikutukset (HI) ne ovat voimia, jotka ylläpitävät liuokseen tai polaariseen liuottimeen upotettujen apolaaristen yhdisteiden välistä yhteenkuuluvuutta. Toisin kuin muut ei-kovalenttiset merkit, kuten vety- sidokset, ioniset vuorovaikutukset tai van der Waals -voimat, hydrofobiset vuorovaikutukset eivät ole riippuvaisia ​​liuenneiden aineiden sisäisistä ominaisuuksista, vaan liuottimista..

Erittäin havainnollistava esimerkki näistä vuorovaikutuksista voi olla vaiheenerotus, joka tapahtuu, kun yritetään sekoittaa vettä öljyn kanssa. Tällöin öljymolekyylit "vuorovaikutuksessa" keskenään, kun ne järjestävät vesimolekyylit niiden ympärille.

Näiden vuorovaikutusten käsite on olemassa jo ennen neljäkymmentä vuotta. Kuitenkin termi "hydrofobinen linkki" perustettiin Kauzmannin vuonna 1959 tutkimalla tärkeimpiä tekijöitä tiettyjen proteiinien kolmiulotteisen rakenteen stabiloinnissa.

HI-yhdisteet ovat tärkeimpiä ei-spesifisiä vuorovaikutuksia, joita tapahtuu biologisissa järjestelmissä. Niillä on myös tärkeä rooli monissa erilaisissa tekniikan sovelluksissa sekä kemian- ja lääketeollisuudessa, jonka tiedämme tänään.

indeksi

  • 1 Mitä ovat hydrofobiset vuorovaikutukset??
  • 2 Biologinen merkitys
  • 3 Esimerkkejä hydrofobisista vuorovaikutuksista
    • 3.1 Kalvot
    • 3.2 Proteiinit
    • 3.3 Pesuaineet
  • 4 Viitteet

Mitkä ovat hydrofobiset vuorovaikutukset??

HI: n fyysinen syy perustuu apolaaristen aineiden kyvyttömyyteen muodostaa vetysidoksia vesimolekyylien kanssa liuoksessa.

Niitä kutsutaan "ei-spesifisiksi vuorovaikutuksiksi", koska ne eivät liity liukoisten molekyylien väliseen affiniteettiin vaan pikemminkin vesimolekyylien taipumukseen ylläpitää omia vuorovaikutuksiaan vetysidosten kautta..

Kun kosketuksessa veden kanssa, apolaariset tai hydrofobiset molekyylit pyrkivät aggregaatioon spontaanisti, jotta saavutetaan suurin stabiilisuus vähentämällä kosketuksen pinta-alaa veden kanssa..

Tämä vaikutus voitaisiin sekoittaa vahvaan vetovoimaan, mutta se on vain seurausta aineiden apolaarisesta luonteesta suhteessa liuottimeen..

Termodynamiikkaan perustuen nämä spontaanit yhdistykset esiintyvät etsittäessä energisesti edullista tilaa, jossa vapaan energian pienin vaihtelu (ΔG) on.

Kun otetaan huomioon, että ΔG = ΔH - TΔS, energiatehokkain tila on se, jossa entropia (ΔS) on suurempi, eli jossa on vähemmän vesimolekyylejä, joiden pyörimis- ja translaatiovapautta vähennetään kosketuksella apolaarisen liuenneen aineen kanssa.

Kun apolaariset molekyylit liittyvät toisiinsa, joita vesimolekyylit pakottavat, saadaan edullisempi tila kuin jos nämä molekyylit pysyisivät erillisinä, joista kukin ympäröi eri vesimolekyylien "häkki"..

Biologinen merkitys

HI: lla on suuri merkitys, koska ne esiintyvät monissa biokemiallisissa prosesseissa.

Näiden prosessien joukossa ovat proteiinien konformaatiomuutokset, substraattien sitoutuminen entsyymeihin, entsymaattisten kompleksien alayksikköjen yhdistäminen, biologisten kalvojen aggregaatio ja muodostuminen, proteiinien stabilointi vesiliuoksissa ja muut.

Kvantitatiivisesti eri tekijöille on annettu tehtäväksi määritellä HI: n merkitys suurten proteiinimäärien rakenteen stabiilisuudelle, ja todetaan, että näiden vuorovaikutusten osuus on yli 50%.

Monet kalvoproteiinit (integroitu ja perifeerinen) liittyvät lipidikaksokerroksiin HI: n ansiosta, kun mainituilla proteiineilla on niiden rakenteissa domeeneja, joilla on hydrofobinen merkki. Lisäksi monien liukoisten proteiinien tertiäärisen rakenteen stabiilisuus riippuu HI: sta.

Jotkut Cell Biology -tutkimuksessa käytettävät tekniikat hyödyntävät eräiden ionisten pesuaineiden omaisuutta, joka muodostaa micelleja, jotka ovat amfifiilisten yhdisteiden "puolipallon" rakenteita, joiden apolaariset alueet liittyvät toisiinsa HI: n ansiosta..

Micellejä käytetään myös farmaseuttisissa tutkimuksissa, joissa on mukana rasvaliukoisia lääkkeitä, ja niiden muodostuminen on myös välttämätöntä monimutkaisten vitamiinien ja lipidien imeytymiselle ihmiskehossa..

Esimerkkejä hydrofobisista vuorovaikutuksista

kalvot

Erinomainen esimerkki HI: sta on solukalvojen muodostuminen. Tällaiset rakenteet koostuvat kaksikerroksisesta fosfolipidistä. Sen organisaatio annetaan sen ansiosta, että apolaarisen hännän välissä esiintyvä HI: n "vastenmielisyys" ympäröivään vesipitoiseen ympäristöön.

proteiini

HI: lla on suuri vaikutus globulaaristen proteiinien taittumiseen, joiden biologisesti aktiivinen muoto saadaan tietyn spatiaalisen konfiguraation muodostamisen jälkeen, jota ohjaavat tiettyjen aminohappotähteiden läsnäolo rakenteessa.

  • Apomioglobiinin tapaus

Apomyoglobiini (myoglobiini, jolla ei ole hemiryhmää) on pieni alfa-spiraaliproteiini, joka on toiminut mallina laskostusprosessin ja HI-proteiinin merkityksen tutkimiseksi samankaltaisten polypeptidiketjun apolaaristen tähteiden joukossa.

Dysonin ja yhteistyökumppaneiden vuonna 2006 tekemässä tutkimuksessa, jossa käytettiin mutatoituja apomioglobiinin sekvenssejä, osoitettiin, että tämän taittumistapahtumien aloittaminen riippuu ensisijaisesti HI: sta aminohappojen välillä, joissa on alfa-heliksien apolaarisia ryhmiä.

Täten aminohapposekvenssiin tehdyt pienet muutokset tarkoittavat tärkeitä modifikaatioita tertiäärisessä rakenteessa, mikä johtaa epämuodostuneisiin ja inaktiivisiin proteiineihin.

pesuaineet

Toinen selkeä esimerkki HI: sta on kaupallisten pesuaineiden toimintamuoto, jota käytämme kotitalouskäyttöön joka päivä.

Pesuaineet ovat amfipaattisia molekyylejä (joissa on polaarinen ja apolaarinen alue). Ne voivat "emulgoida" rasvoja, koska niillä on kyky muodostaa vetysidoksia vesimolekyylien kanssa ja niillä on hydrofobisia vuorovaikutuksia rasvojen kanssa, jotka ovat läsnä rasvoissa.

Kosketettaessa rasvojen kanssa vesiliuoksessa detergenttimolekyylit liittyvät toisiinsa siten, että apolaariset hännät kohtaavat toisiaan, ympäröivät lipidimolekyylit ja altistavat molaatin pinnalle tulevat polaariset alueet micellin pinnalle. kosketuksiin veden kanssa.

viittaukset

  1. Chandler, D. (2005). Liitännät ja hydrofobisen kokoonpanon käyttövoima. Nature, 437 (7059), 640-647.
  2. Cui, X., Liu, J., Xie, L., Huang, J., Liu, Q., Israelachvili, J. N. & Zeng, H. (2018). Hydrofobisen vuorovaikutuksen modulointi välittävän pinnan nanoskooppirakenteen ja kemian avulla, ei monotonisesti hydrofobisuuden avulla. Angewandte Chemie - International Edition, 57 (37), 11903-11908.
  3. Dyson, J. H., Wright, P. E., ja Sheraga, H. A. (2006). Hydrofobisten vuorovaikutusten rooli proteiinin taittumisen aloituksessa ja etenemisessä. PNAS, 103 (35), 13057-13061.
  4. Lodish, H., Berk, A., Kaiser, C. A., Krieger, M., Bretscher, A., Ploegh, H., Amon, A., Scott, M. & Martin, K. (2003). Molecular Cell Biology (5. painos). Freeman, W. H. & Company.
  5. Luckey, M. (2008). Kalvorakenteinen biologia: biokemiallisten ja biofysikaalisten perustojen kanssa. Cambridge University Press. Haettu osoitteesta www.cambrudge.org/9780521856553
  6. Meyer, E. E., Rosenberg, K. J. ja Israelachvili, J. (2006). Viimeaikaiset edistysaskeleet hydrofobisten vuorovaikutusten ymmärtämisessä. Kansallisen tiedeakatemian julkaisut, 103 (43), 15739-15746.
  7. Nelson, D. L., & Cox, M. M. (2009). Lehningerin biokemian periaatteet. Omega-versiot (5. painos).
  8. Némethy, G. (1967). Angewandte Chemie. Chem. Int., 6 (3), 195-280.
  9. Otto, S., ja Engberts, J. B. F. N. (2003). Hydrofobiset vuorovaikutukset ja kemiallinen reaktiivisuus. Organic and Biomolecular Chemistry, 1 (16), 2809-2820.
  10. Pace, CN, Fu, H., Fryar, KL, Landua, J., Trevino, SR, Shirley, BA, Hendricks, M., Iimura, S., Gajiwala, K., Scholtz, J. & Grimsley, GR ( 2011). Hydrofobisten vuorovaikutusten vaikutus proteiinin stabiilisuuteen. Journal of Molecular Biology, 408 (3), 514-528.
  11. Silverstein, T. P. (1998). Todellinen syy, miksi öljy ja vesi eivät sekoita. Journal of Chemical Education, 75 (1), 116-118.