Maltasan ominaisuudet, synteesi ja toiminnot



maltaasia, tunnetaan myös nimellä α-glukosidaasi, happamalta maltaasi, glukoosin invertaasi, glukosidosakraasi, lysosomaalinen a-glukosidaasi tai maltaasi-glukoamylaasi, joka on vastuussa maltoosin hydrolyysistä suoliston epiteelisoluissa tärkkelyksen ruuansulatuksen viimeisten vaiheiden aikana.

Se kuuluu hydrolaasiluokkaan, erityisesti glykosidaasien alaluokkaan, jotka kykenevät rikkomaan a-glukosidisidoksia glukoositähteiden välillä (EC 3.2.1.20). Tässä ryhmässä ryhmitellään erilaisia ​​entsyymejä, joiden spesifisyys on suunnattu a-1,4-sidoksilla kytkettyjen terminaalisten glykosidien ekso-hydrolyysiin.

Jotkut maltaasit pystyvät hydrolysoimaan polysakkarideja, mutta paljon pienemmällä nopeudella. Yleensä maltaasin vaikutuksen jälkeen vapautuu a-D-glukoositähteitä, mutta saman alaluokan entsyymit voivat hydrolysoida P-glukaaneja, jolloin vapautuu P-D-glukoositähteitä.

Mallasentsyymien olemassaolo osoitettiin aluksi vuonna 1880, ja nyt tiedetään, että se ei ole läsnä vain nisäkkäissä, vaan myös mikro-organismeissa, kuten hiivassa ja bakteereissa, samoin kuin monissa korkeammissa kasveissa ja viljoissa..

Esimerkkinä näiden entsyymien aktiivisuuden tärkeydestä liittyy Saccharomyces cerevisiae, joka on oluen ja leivän tuotannosta vastuussa oleva mikro-organismi, joka pystyy hajottamaan maltoosia ja maltotrioosia, koska sillä on maltaasientsyymejä, joiden tuotteet metaboloituvat tuotteiksi. tämän organismin fermentatiiviset ominaisuudet.

indeksi

  • 1 Ominaisuudet
    • 1.1 Nisäkkäissä
    • 1.2 Hiivassa
    • 1.3 Kasveissa
  • 2 Yhteenveto
    • 2.1 Nisäkkäissä
    • 2.2 Hiivassa
    • 2.3 Bakteereissa
  • 3 Toiminnot
  • 4 Viitteet

piirteet

Nisäkkäissä

Maltase on amfipaattinen proteiini, joka liittyy suolen harjasolujen kalvoon. Tunnetaan myös isosyymi, joka tunnetaan happamaltaasina, joka sijaitsee lysosomeissa ja pystyy hydrolysoimaan erilaisia ​​glykosidisidoksia eri substraateissa, ei vain maltoosissa ja a-1,4-sidoksissa. Molemmilla entsyymeillä on monia rakenteellisia ominaisuuksia.

Lysosomaalisella entsyymillä on noin 952 aminohappoa ja sitä käsitellään translaation jälkeen glykosylaation ja peptidien poiston avulla N- ja C-terminaalin päissä.

Rottien ja sikojen suoliston entsyymillä tehdyt tutkimukset osoittavat, että näissä eläimissä entsyymi koostuu kahdesta alayksiköstä, jotka eroavat keskenään joidenkin fysikaalisten ominaisuuksien suhteen. Nämä kaksi alayksikköä muodostuvat samasta polypeptidiprekursorista, joka leikataan proteolyyttisesti.

Toisin kuin sioilla ja rotilla, entsyymillä ihmisillä ei ole kahta alayksikköä, vaan se on yksi ainoa, korkean molekyylipainon omaava ja erittäin glykosyloitu (N- ja O-glykosylaatio).

Hiivassa

MAL62-geenin koodaama hiiva-maltaasi painaa 68 kDa ja on sytoplasminen proteiini, joka esiintyy monomeerinä ja hydrolysoi laajan spektrin a-glukosideja.

Hiivoissa on viisi isoentsyymiä, jotka on koodattu viiden eri kromosomin telomeerisissä vyöhykkeissä. Kukin MAL-geenin koodaava lokus käsittää myös kaikkien maltoosin metaboliaan osallistuvien geenien geenikompleksin, mukaan lukien permeaasi ja säätelyproteiinit, ikään kuin se olisi operoni..

Kasveissa

On osoitettu, että kasveissa oleva entsyymi on herkkä yli 50 ° C: n lämpötiloille ja että maltaasi esiintyy suurina määrinä itävissä ja siementämättömissä viljoissa.

Lisäksi tärkkelyksen hajoamisen aikana tämä entsyymi on spesifinen maltoosille, koska se ei vaikuta muihin oligosakkarideihin, mutta päättyy aina glukoosin muodostumiseen.

synteesi

Nisäkkäissä

Ihmisten suoliston maltaasi syntetisoidaan yksittäisenä polypeptidiketjuna. Hiilihydraatteja, joissa on runsaasti mannoositähteitä, lisätään yhdessä transduktiolla glykosylaation avulla, mikä näyttää suojaavan proteolyyttisen hajoamisen sekvenssiä.

Tämän entsyymin biogeneesin tutkimukset osoittavat, että se on koottu korkean molekyylipainon omaavaksi molekyyliksi endoplasmisen reticulumin kalvoon sitoutuneessa tilassa ja että sitä myöhemmin käsitellään haiman entsyymien avulla ja "uudelleen glykosyloidaan" Golgin monimutkainen.

Hiivassa

Hiivoissa on viisi isoentsyymiä, jotka on koodattu viiden eri kromosomin telomeerisissä vyöhykkeissä. Kukin MAL-geenin koodaava lokus käsittää myös kaikkien maltoosin metaboliaan liittyvien geenien geenikompleksin, mukaan lukien permeaasi ja säätelyproteiinit.

Bakteereissa

Maltoosin aineenvaihduntajärjestelmä bakteereissa, kuten E. colissa, on hyvin samankaltainen kuin laktoosijärjestelmä, erityisesti operonin geneettisessä organisaatiossa, joka vastaa säätelyproteiinien, kuljettajien ja substraatin entsymaattisen aktiivisuuden synteesistä (maltaasit). ).

tehtävät

Useimmissa organismeissa, joissa on havaittu entsyymien, kuten maltaasin, läsnäolo, tällä entsyymillä on sama rooli: disakkaridien, kuten maltoosin, hajoaminen liukoisten hiilihydraattituotteiden saamiseksi, jotka ovat helpommin metaboloituvia.

Nisäkkäiden suolistossa maltaasilla on keskeinen rooli tärkkelyksen hajoamisen viimeisissä vaiheissa. Tämän entsyymin puutteita havaitaan tavallisesti sellaisissa patologioissa, kuten glykogenoosi tyyppi II, joka liittyy glykogeenin säilytykseen..

Tämäntyyppisten entsyymien katalysoimissa bakteereissa ja hiivoissa reaktiot ovat tärkeä energianlähde glukoosin muodossa, joka tulee glykolyyttiseen reittiin, fermentaation tai ei-käymisen avulla.

Kasveissa maltaasi yhdessä amylaasien kanssa osallistuu endospermin hajoamiseen siemenissä, jotka ovat "lepotilassa" ja jotka aktivoituvat gibberelliinien, kasvien kasvua säätelevien hormoneiden avulla, itämisen edellytyksenä.

Lisäksi monet kasvit, jotka tuottavat ohimenevää tärkkelystä päivän aikana, sisältävät spesifisiä maltaaseja, jotka edistävät niiden aineenvaihdunnan välituotteiden hajoamista yöllä, ja on todettu, että kloroplastit ovat maltoosin tärkeimmät varastointipaikat näissä organismeissa..

viittaukset

  1. Auricchio, F., Bruni, C. B. & Sica, V. (1968). Hapon a-glukosidaasin lisäpuhdistus ja karakterisointi. Biochemical Journal, 108, 161 - 167.
  2. Danielsen, E. M., Sjostrom, H., & Noren, O. (1983). Suolen mikrovillariproteiinien biosynteesi. Biochemical Journal, 210, 389 - 393.
  3. Davis, W. A. ​​(1916). III. Maltaasin jakautuminen kasveissa. Maltaasin funktio tärkkelyksen hajoamisessa ja sen vaikutus kasviaineiden amyloklastiseen aktiivisuuteen. Biochemical Journal, 10 (1), 31-48.
  4. ExPASy. Bioinformatiikan resurssiportaali. (N.D.). Haettu entsyymistä.expasy.org
  5. Lu, Y., Gehan, J. P. & Sharkey, T. D. (2005). Päiväkesto ja vuorokausivaikutus tärkkelyksen hajoamiseen ja maltoosimetaboliaan. Plant Physiology, 138, 2280-2291.
  6. Naims, H. Y., Sterchi, E. E., & Lentze, M. J. (1988). Ihmisen pienten suolistojen rakenne, biosynteesi ja glykosylaatio. The Journal of Biological Chemistry, 263 (36), 19709-19717.
  7. Needleman, R. (1991). Maltaasisynteesin hallinta hiivassa. Molecular Microbiology, 5 (9), 2079 - 2084.
  8. Kansainvälisen biokemian ja molekyylibiologian liiton nimikkeistövaliokunta (NC-IUBMB). (2019). Haettu osoitteesta qmul.ac.uk.
  9. Reuser, A., Kroos, M., Hermans, M., Bijvoet, A., Verbeet, M., Van Diggelen, O., ... Ploeg, V. der. (1995). Glykogenoosi tyyppi II (hapan maltasipuutos). Muscle & Nerve, 3, 61-69.
  10. Simpson, G., & Naylor, J. (1962). Avena fatuan siemenissä olevat lepotutkimukset. Canadian Journal of Botany, 40 (13), 1659-1673.
  11. Sorensen, S., Norén, O., Stostrom, H., ja Danielsen, M. (1982). Amfifiilinen sian suoliston Microvillus-maltaasi / glukoamylaasirakenne ja spesifisyys. European Journal of Biochemistry, 126, 559-568.