Isomeraasien biologiset prosessit, toiminnot, nimikkeistö ja alaluokat
isomeraasi ne ovat luokka entsyymejä, jotka osallistuvat eri molekyylien isomeerien ja stereoisomeerien rakennemuutokseen tai asemaan. Ne ovat läsnä lähes kaikissa soluorganismeissa, jotka täyttävät toimintoja eri yhteyksissä.
Tämän luokan entsyymit toimivat yhdessä substraatissa, vaikka jotkut voivat olla kovalenttisesti liittyneet muun muassa kofaktoreihin, ioneihin. Yleinen reaktio voidaan siis nähdä seuraavasti:
X-Y → Y-X
Näiden entsyymien katalysoimat reaktiot merkitsevät sidosten sisäistä uudelleenjärjestelyä, joka voi merkitä muutoksia funktionaalisten ryhmien asemassa, muun muassa kaksoissidosten välillä hiilien välillä, ilman substraatin molekyylikaavan muutoksia.
Isomeraasit suorittavat erilaisia toimintoja monissa erilaisissa biologisissa prosesseissa, joihin kuuluvat metaboliset reitit, solujen jakautuminen, DNA: n replikaatio, muutaman nimeämiseksi..
Isomeraasit olivat ensimmäisiä entsyymejä, joita käytettiin teollisesti siirappien ja muiden sokeripitoisten elintarvikkeiden valmistukseen, koska ne kykenivät muuntamaan eri tyyppisten hiilihydraattien isomeerit..
indeksi
- 1 Biologiset prosessit, joissa he osallistuvat
- 2 Toiminnot
- 3 Nimikkeistö
- 4 Alaluokat
- 4.1 EC.5.1 Rasemaasit ja epimeraasit
- 4.2 EC.5.2 Cis-trans-isomeraasit
- 4.3 EC.5.3 intramolekulaariset isomeraasit
- 4.4 EC.5.4 intramolekyyliset transferaasit (mutaasit)
- 4.5 EC.5.5 Intramolekulaariset lyaasit
- 4.6 EC.5.6 Isomeraasit, jotka muuttavat makromolekyylistä konformaatiota
- 4.7 EC.5.99 Muut isomeraasit
- 5 Viitteet
Biologiset prosessit, joissa ne osallistuvat
Isomeraasit osallistuvat useisiin elintärkeisiin soluprosesseihin. Tärkeimpiä ovat DNA-replikaatio ja pakkaus, jotka topoisomeraasit katalysoivat. Nämä tapahtumat ovat ratkaisevia nukleiinihapon replikoitumiselle sekä sen kondensaatiolle ennen solunjakoa.
Glykolyysissä, joka on yksi solun keskeisistä aineenvaihdunta- reiteistä, kuuluu vähintään kolme isomeerista entsyymiä, nimittäin: fosfoglukoosi-isomeraasi, trioosifosfaatti-isomeraasi ja fosfoglyseraatti-mutaasi.
UDP-galaktoosin konversio UDP-glukoosiksi galaktoosin katabolisuudessa saavutetaan epimeraasin vaikutuksella. Ihmisissä tämä entsyymi tunnetaan UDP-glukoosin 4-epimeraasina.
Proteiinien taittuminen on olennainen prosessi monien entsyymien toiminnassa luonnossa. Proteiini-disulfidi-isomeraasi auttaa disulfidisiltoja sisältävien proteiinien taittamisessa modifioimalla niiden asemaa molekyyleissä, joita ne käyttävät substraattina.
tehtävät
Isomeraasien luokkaan kuuluvien entsyymien päätehtävää voidaan nähdä substraatin transformaation pienen rakennemuutoksen kautta, jotta se voi olla alttiita jatkokäsittelylle aineenvaihdunnan reitillä olevilla entsyymeillä, esimerkiksi.
Eräs esimerkki isomeroinnista on asemassa 3 olevan fosfaatti- ryhmän muuttuminen 3-fosflylyseraatin asemassa 2 olevaan hii- leen sen muuttamiseksi 2-fosfoglyseraatiksi, jota katalysoi glykolyyttisen reitin entsyymi fos- glyseraattimutaasi, joka tuottaa korkeamman energian yhdisteen joka on enolaasin funktionaalinen substraatti.
nimistö
Isomeraasien luokittelu noudattaa Entsyymikomitean vuonna 1961 ehdottamia entsyymien luokittelun yleisiä sääntöjä, joissa kukin entsyymi saa luokittelun numeerisen koodin..
Numeroiden sijainti mainitussa koodissa ilmaisee jokaisen luokituksen luokituksen ja nämä numerot edeltävät kirjaimia "EC"..
Isomeraasien osalta ensimmäinen luku edustaa entsymaattista luokkaa, toinen merkitsee niiden suorittaman isomerointityypin ja kolmannen substraatin, johon ne toimivat..
Isomeraasiluokan nimikkeistö on EC.5. Siinä on seitsemän alaluokkaa, joten löydät entsyymejä, joiden koodi on EC.5.1 - EC.5.6. On olemassa kuudes "alaluokka" isomeraaseista, joita kutsutaan "muiksi isomeraaseiksi", joiden koodi on EC.5.99, koska se sisältää entsyymejä, joissa on erilaisia isomeraasifunktioita.
Alaluokkien merkintä tehdään pääasiassa näiden entsyymien suorittaman isomerointityypin mukaan. Tästä huolimatta ne voivat myös saada nimiä, kuten racemaseja, epimeraaseja, cis-trans-isomeraaseja, isomeraaseja, tautomeraaseja, mutaseja tai syklo-isomeraaseja..
alaluokkien
Isomeraasien ryhmässä on 7 luokkaa entsyymejä:
EC.5.1 Rasemaasit ja epimeraasit
Ne katalysoivat raseemisten seosten muodostumista a-hiilen aseman perusteella. Ne voivat vaikuttaa aminohappoihin ja johdannaisiin (EC.5.1.1), hydroksihapporyhmiin ja johdannaisiin (EC.5.1.2), hiilihydraatteihin ja johdannaisiin (EC.5.1.3) ja muihin (EC.5.1.99).
EC.5.2 Cis-trans-isomeraasi
Ne katalysoivat eri molekyylien cis- ja trans-isomeeristen muotojen konversiota.
EC.5.3 Intramolekulaariset isomeraasit
Nämä entsyymit ovat vastuussa saman molekyylin sisäisten osien isomeroinnista. On joitakin, jotka suorittavat oksidoreduktioreaktioita, joissa elektronidonori ja akseptori ovat sama molekyyli, joten niitä ei luokitella oksidoreduktaaseiksi.
Ne voivat toimia keto- ja enol- (EC.5.3.2) -ryhmissä muuntavilla aldooseilla ja ketooseilla (EC.5.3.1) muuttamalla CC-kaksoissidosten (EC.5.3.3), SS-disulfidisidosten ( EC.5.3.4) ja muut "oksidoreduktaasit" (EC.5.3.99).
EC.5.4 intramolekyyliset transferaasit (mutaasit)
Nämä entsyymit katalysoivat eri ryhmien aseman muutoksia saman molekyylin sisällä. Ne luokitellaan niiden ryhmien mukaan, jotka "liikkuvat".
On olemassa fosfomonaaseja (EC.5.4.1), ne, jotka siirtävät aminoryhmiä (EC.5.4.2), ne, jotka siirtävät hydroksyyliryhmiä (EC.5.4.3), ja ne, jotka siirtävät muita tyyppisiä ryhmiä (EC.5.4. 99).
EC.5.5 Intramolekulaariset lyaasit
Ne katalysoivat molekyylin osan muodostavan ryhmän "poistamista", mutta se ei ole kovalenttisesti yhteydessä siihen.
EC.5.6 Isomeraasit, jotka muuttavat makromolekyylistä konformaatiota
Ne voivat toimia muuttamalla polypeptidien (EC.5.6.1) tai nukleiinihappojen (EC.5.6.2) konformaatiota.
EC.5.99 Muut isomeraasit
Tämä alaluokka yhdistää entsyymejä, kuten tiosyanaatti-isomeraasia ja 2-hydroksimene-2-karboksylaatti-isomeraasia.
viittaukset
- Adams, E. (1972). Aminohapot Ratsemaasit ja epimeraasit. The Enzymes, 6, 479 - 507.
- Boyce, S., & College, T. (2005). Entsyymiluokitus ja nimikkeistö. Encyclopedia of Life Sciences, 1-11.
- Cai, C. Z., Han, L. Y., Ji, Z. L., & Chen, Y. Z. (2004). Entsyymiperheen luokitus tukipalvelukoneiden avulla. Proteiinit: rakenne, funktio ja bioinformatiikka, 55, 66-76.
- Dugave, C., & Demange, L. (2003). Cis - orgaanisten molekyylien ja biomolekyylien trans-isomerointi: vaikutukset ja sovellukset. Chemical Reviews, 103, 2475 - 2532.
- Encyclopedia Britannica. (2018). Haettu 3. maaliskuuta 2019 osoitteesta britannica.com
- Freedman, R. B., Hirst, T. R., ja Tuite, M. F. (1994). Proteiinidisulfidi-isomeraasi: siltojen rakentaminen proteiinin taittumiseen. TIBS, 19, 331-336.
- Murzin, A. (1996). Proteiinien rakenteellinen luokittelu: uudet superperheet Alexey G Murzin. Proteiinien rakenteellinen luokitus: New Superfamilies, 6, 386-394.
- Nelson, D. L., & Cox, M. M. (2009). Lehningerin biokemian periaatteet. Omega-versiot (5. painos).
- Kansainvälisen biokemian ja molekyylibiologian liiton nimikkeistövaliokunta (NC-IUBMB). (2019). Haettu osoitteesta qmul.ac.uk
- Thoden, J. B., Frey, P. A. ja Holden, H. M. (1996). Escherichia coli: n UDP-galaktoosi-4-epimeraasin NADH / UDP-glukoosin Abortive-kompleksin molekyylirakenne: Katalyyttisen mekanismin vaikutukset. Biochemistry, 35, 5137-5144.