Integriinien rakenne, toiminnot ja kehitysnäkymät



Integrinas ne ovat transmembraaniproteiineja, jotka vastaavat solujen välisen adheesion välittämisestä. Näillä proteiineilla on osa, joka ulottuu solun ulkopuolella olevaan ympäristöön ja joka voi sitoutua muihin proteiineihin solunulkoisessa matriisissa. Toiset voivat sitoutua muihin vierekkäisiin soluihin, bakteeripolysakkarideihin tai tiettyihin virusproteiineihin.

Kaikki nämä vuorovaikutukset, joissa integriinit osallistuvat, luovat vakautta erilaisissa solukappaleissa, solunulkoisen matriisin muodostumisessa, verihiutaleiden aggregaattien muodostumisessa, solujen liitosten muodostumisessa immuunijärjestelmään, muiden biologisesti merkityksellisten tapahtumien joukossa..

Integriinejä on löytynyt erilaisista organismeista, kuten nisäkkäistä, linnuista, kaloista ja eräistä yksinkertaisista eukaryooteista, kuten sienistä, nematodeista ja hedelmistä..

indeksi

  • 1 Rakenne
    • 1.1 Integriinien rakenteelliset yleisyydet
    • 1.2 Alayksiköiden ominaisuudet
    • 1.3 Kovalenttinen liitos alayksiköiden välillä
  • 2 Toiminnot
  • 3 Evolutionaarinen näkökulma
  • 4 Viitteet

rakenne

Integriinien rakenteelliset yleisyydet

Integriinit ovat glykoproteiineja. Proteiinit ovat makromolekyylejä, jotka muodostuvat pitkistä aminohappoketjuista, joilla on monenlaisia ​​toimintoja organismeissa. Termi "glyko" viittaa hiilihydraattien (joita kutsutaan myös hiilihydraateiksi) läsnäoloon aminohappoketjuun.

Tämä glykoproteiini on transmembraaninen eli se ylittää solun plasmamembraanin. Integriinissä voidaan erottaa kolme domeenia: solunulkoinen domeeni, joka sallii liiton muiden rakenteiden, solukalvoa ylittävän domeenin ja viimeisen solun sisäpuolella sijaitsevan domeenin, joka on yhteydessä solun luurankoon.

Solunulkoinen osa

Yksi integriinien tärkeimmistä ominaisuuksista on se, että solun ulkopuolelta tulevalla osalla on pallomuoto. Näissä on joukko sivustoja, jotka mahdollistavat matriisissa olevien molekyylien tunnistamisen. Nämä sekvenssit koostuvat arginiinin, glysiinin ja aspartaatin aminohapoista.

Tämän osan, joka osallistuu liitokseen, pituus on noin 60 aminohappotähdettä

Transmembraaninen osa

Solumembraanin läpi kulkevan proteiinin sekvenssille on tunnusomaista, että sillä on alfa-heliksin tyypin rakenne. Seuraavaksi kaksi ketjua upotetaan solun sytoplasmaan.

Sytoplasminen osa

Jo solun sytoplasmassa voit liittyä muihin rakenteisiin, olivatpa ne eri proteiineja, tai sytoskeleton, kuten taliini, aktiini, muun muassa.

Sytoplasmaan sisältyvän "hännän" keskimääräinen pituus on 75 aminohappotähdettä (vaikka tällä alueella on poikkeuksia, joissa on yli 1000).

Tämä mekanismi sallii integriinien toimivan sillana melko dynaamisen informaation vaihtamiseksi: proteiinit sitovat solunulkoisen matriisin molekyylit molekyyleihin, jotka sijaitsevat sisäpuolella, jolloin muodostetaan sarja signaaleja ja lähetetään tietoa.

Alayksiköiden ominaisuudet

Kukin integriini muodostuu kahden transmembraanisen glykoproteiinin, a- ja p-alayksikön, ei-kovalenttisesta assosiaatiosta. Koska nämä alayksiköt eivät ole yhtäläisiä, integriinin sanotaan olevan heterodimeeri (suora eri ja dimeeri kahden alayksikön liitolla). A-ketjun pituus on lähes 800 aminohappoa ja p on 100 aminohappoa.

A-alayksikössä on kaksi ketjua, jotka on kytketty disulfidisidoksilla ja jossa on pallomainen pää, jossa on kaksiarvoisia kationisidoskohtia. P-alayksikkö puolestaan ​​on runsaasti aminohapon kysteiinin tähteistä ja solunsisäinen osa voi välittää vuorovaikutuksia sarjaan yhdistäviä proteiineja.

Kovalenttinen liitos alayksiköiden välillä

On olemassa 18 a-ketjua ja 8 p-ketjua. Molempien alayksiköiden erilaiset yhdistelmät määrittävät olemassa olevat integriinit vähintään 24 eri dimeerillä.

Yhdistelmät voidaan antaa seuraavalla tavalla: a, jolla on P, tai a, jolla on useita β-ketjuja. P-säikeet ovat vastuussa sen määrittämisestä, kuinka spesifinen sitoutuminen on ja ovat osa integroolia, joka vastaa välittä- mästä vuorovaikutusta kohdemolekyylin kanssa.

Tällä tavalla alayksiköiden spesifiset yhdistelmät määrittävät, mikä molekyyli on linkitetty. Esimerkiksi a3-alayksikön ja p1: n kanssa muodostunut integriini ovat spesifisiä inter- fektiini-vuorovaikutuksen suhteen.

Tämä integriini tunnetaan nimellä a3β1 (Jos haluat nimetä ne, mainitse yksinkertaisesti alayksikön numero alaindeksinä). Samoin integriini a2β1 sitoutuu kollageeniin.

tehtävät

Integriinit ovat ratkaisevia proteiineja solun ja ympäristön välisen vuorovaikutuksen mahdollistamiseksi, koska niillä on liitoksen reseptorit solunulkoisen matriisin eri komponenttiin. Erityisesti sitoutuminen tapahtuu matriisin ja sytoskeletin välillä.

Näiden ominaisuuksien ansiosta integriinit ovat vastuussa solun muodon, suuntautumisen ja liikkeen säätelystä.

Lisäksi integriinit kykenevät aktivoimaan erilaisia ​​solunsisäisiä reittejä. Integriinin sytoplasminen osa voi laukaista signalointiketjun.

Tämä vuorovaikutus johtaa globaaliin soluvasteeseen, kuten tapahtuu tavanomaisilla signalointi- reseptoreilla. Tämä reitti johtaa muutoksiin geenien ilmentymisessä.

Evolutionaarinen näkökulma

Tehokas solujen välinen tarttuvuus kudosten muodostamiseksi oli epäilemättä ratkaiseva ominaisuus, joka olisi pitänyt olla läsnä monisoluisten organismien evoluutiokehityksessä.

Integriiniperheen syntyminen on johdettu metaasioiden esiintymiseen noin 600 miljoonaa vuotta sitten.

Ryhmä eläimiä, joilla on esivanhemmat histologiset ominaisuudet, ovat porifera, jota kutsutaan yleisesti merisieniksi. Näissä eläimissä solun adheesio tapahtuu proteoglykaanin solunulkoisella matriisilla. Tähän matriisiin sitoutuvilla reseptoreilla on tyypillinen integriiniä sitova motiivi.

Itse asiassa tässä eläinryhmässä olemme tunnistaneet geenit, jotka liittyvät tiettyjen integriinien erityisiin alayksiköihin.

Evoluution aikana metaasioiden esi-isä hankki integriinin ja sitovan domeenin, joka on säilynyt ajan mittaan tässä valtavassa eläinryhmässä.

Rakenteellisesti integriinien suurin monimutkaisuus näkyy selkärankaisten ryhmässä. On olemassa erilaisia ​​integriinejä, joita selkärangattomilla ei ole, ja uusia alueita. Itse asiassa yli 24 erilaista funktionaalista integriiniä on tunnistettu ihmisillä - hedelmäkilvessä Drosophila melanogaster on vain 5.

viittaukset

  1. Alberts, B., Bray, D., Hopkin, K., Johnson, A.D., Lewis, J., Raff, M., ... & Walter, P. (2013). Oleellinen solubiologia. Garland Science.
  2. Campbell, I. D., ja Humphries, M. J. (2011). Integriinirakenne, aktivointi ja vuorovaikutus. Cold Spring Harborin näkökulmat biologiassa, 3(3), a004994.
  3. Cooper, G. M., ja Hausman, R. E. (2007). Solu: molekyylinen lähestymistapa. Washington, DC, Sunderland, MA.
  4. Kierszenbaum, A. L. (2012). Histologia ja solubiologia. Elsevier Brasilia.
  5. Koolman, J., & Röhm, K. H. (2005). Biokemia: teksti ja atlas. Ed. Panamericana Medical.
  6. Quintero, M., Monfort, J. & Mitrovic, D. R. (2010). Osteoartroosi / osteoartriitti: biologia, fysiopatologia, klinikka ja hoito / biologia, patofysiologia, kliininen hoito ja hoito. Ed. Panamericana Medical.
  7. Takada, Y., Ye, X. & Simon, S. (2007). Integriinit. Genomin biologia, 8(5), 215.