Holoentsyymin ominaisuudet, toiminnot ja esimerkit



holoenzima on entsyymi, joka koostuu proteiiniosasta, jota kutsutaan apoentsyymiksi yhdistettynä ei-proteiinimolekyyliin, jota kutsutaan kofaktoriksi. Apoentsyymi ja kofaktorit eivät ole aktiivisia, kun ne ovat erillisiä; toisin sanoen voidakseen toimia ne on kytkettävä.

Täten holoentsyymit ovat yhdistettyjä entsyymejä ja siten ne ovat katalyyttisesti aktiivisia. Entsyymit ovat sellaisia ​​biomolekyylejä, joiden tehtävänä on periaatteessa lisätä solureaktioiden nopeutta. Jotkut entsyymit tarvitsevat muita molekyylejä, joita kutsutaan kofaktoreiksi.

Kofaktorit täydentyvät apoentsyymeillä ja muodostavat aktiivisen holoentsyymin, joka suorittaa katalyysin. Ne entsyymit, jotka vaativat tietyn kofaktorin, tunnetaan konjugoiduina entsyymeinä. Näillä on kaksi pääkomponenttia: kofaktori, joka voi olla metallinen (epäorgaaninen) ioni tai orgaaninen molekyyli; apoentsyymi, proteiiniosa.

indeksi

  • 1 Ominaisuudet
    • 1.1 Valmistettu apoentsyymeistä ja kofaktoreista
    • 1.2 He ottavat käyttöön erilaisia ​​kofaktoreita
    • 1.3 Väliaikainen tai pysyvä liitto
  • 2 Toiminto
  • 3 Esimerkkejä tavallisista holoentsyymeistä
    • 3.1 RNA-polymeraasi
    • 3.2 DNA-polymeraasi
    • 3.3 Hiilihappoanhydraasi
    • 3.4 Hemoglobiini
    • 3.5 Sytokromioksidaasi
    • 3.6 Pyruvaattikinaasi
    • 3.7 Pyruvaattikarboksylaasi
    • 3.8 Asetyyli-CoA-karboksylaasi
    • 3.9 Monoamiinioksidaasi
    • 3.10 Laktaattidehydrogenaasi
    • 3.11 Catalase
  • 4 Viitteet

piirteet

Muodostavat apoentsyymit ja kofaktorit

Apoentsyymit ovat kompleksin proteiiniosa, ja kofaktorit voivat olla ioneja tai orgaanisia molekyylejä.

He myöntävät erilaisia ​​kofaktoreita

Holoentsyymien muodostamisessa on useita eri tyyppisiä kofaktoreita. Esimerkkejä koentsyymeistä ja tavallisista vitamiineista ovat esimerkiksi B-vitamiini, FAD, NAD +, C-vitamiinin koentsyymi A.

Jotkut kofaktorit, joissa on metalli-ioneja, esimerkiksi kupari, rauta, sinkki, kalsium ja magnesium. Toinen kofaktorien luokka on ns. Proteesiryhmät.

Väliaikainen tai pysyvä liitto

Kofaktorit voivat liittyä apoentsyymeihin eri intensiteetillä. Joissakin tapauksissa unioni on heikko ja väliaikainen, kun taas muissa tapauksissa unioni on niin vahva, että se on pysyvä.

Tapauksissa, joissa liitos on väliaikainen, kun kofaktori poistetaan holoentsyymistä, se muuttuu apoentsyymiksi ja lakkaa olemasta aktiivinen.

toiminto

Holoentsyymi on entsyymi, joka on valmis käyttämään katalyyttistä toimintaa; toisin sanoen nopeuttaa tiettyjä kemiallisia reaktioita, joita syntyy eri alueilla.

Toiminnot voivat vaihdella holoentsyymin spesifisen toiminnan mukaan. Tärkeimpänä on DNA-polymeraasi, jonka tehtävänä on varmistaa, että DNA-kopiointi suoritetaan oikein.

Esimerkkejä tavallisista holoentsyymeistä

RNA-polymeraasi

RNA-polymeraasi on holoentsyymi, joka katalysoi RNA: n synteesireaktiota. Tämä holoentsyymi on välttämätön RNA-säikeiden rakentamiseksi templaatti-DNA-säikeistä, jotka toimivat templaateina transkriptioprosessin aikana.

Sen tehtävänä on lisätä ribonukleotideja kasvavan RNA-molekyylin 3-päähän. Prokaryooteissa RNA-polymeraasi-apoentsyymi tarvitsee kofaktorin, jota kutsutaan sigma 70: ksi.

DNA-polymeraasi

DNA-polymeraasi on myös holoentsyymi, joka katalysoi DNA: n polymerointireaktiota. Tällä entsyymillä on hyvin tärkeä rooli soluille, koska se on vastuussa geneettisen informaation replikoinnista.

DNA-polymeraasi tarvitsee positiivisesti varautuneen ionin, tavallisesti magnesiumin, toiminnon suorittamiseksi.

DNA-polymeraasia on useita eri tyyppejä: DNA-polymeraasi III on holoentsyymi, jossa on kaksi keskusentsyymiä (Pol III), joista kukin koostuu kolmesta alayksiköstä (a, ɛ ja θ), liukuvasta puristimesta, jossa on kaksi beeta-alayksikköä ja kompleksi. latauksen kiinnitys, jossa on useita alayksiköitä (δ, τ, γ, ψ ja χ).

Hiilihappoanhydraasi

Hiilihappoanhydraasi, jota kutsutaan myös karbonaattidehydraasiksi, kuuluu holoentsyymien ryhmään, jotka katalysoivat hiilidioksidin (CO2) ja veden (H2O) nopeaa konversiota bikarbonaatiksi (H2CO3) ja protoneiksi (H +).

Entsyymi vaatii sinkki-ionia (Zn + 2) kofaktorina sen toiminnan suorittamiseksi. Hiilianhydraasin katalysoima reaktio on palautuva, minkä vuoksi sen aktiivisuutta pidetään tärkeänä, koska se auttaa ylläpitämään happo-emäs-tasapainoa veren ja kudosten välillä.

hemoglobiini

Hemoglobiini on erittäin tärkeä holoentsyymi kaasujen kuljetuksessa eläinkudoksissa. Tämä punasoluissa oleva proteiini sisältää rautaa (Fe + 2), ja sen tehtävänä on kuljettaa happea keuhkoista muihin kehon alueisiin..

Hemoglobiinin molekyylirakenne on tetrameeri, mikä tarkoittaa, että se koostuu 4 polypeptidiketjusta tai alayksiköstä.

Tämän holoentsyymin jokainen alayksikkö sisältää hemiryhmän, ja jokainen hemiryhmä sisältää rauta- atomin, joka voi sitoutua happimolekyyleihin. Hemoglobiinin hemiryhmä on sen proteesiryhmä, joka on välttämätön sen katalyyttisen toiminnan kannalta.

Sytokromioksidaasi

Sytokromioksidaasi on entsyymi, joka osallistuu energian hankintaprosesseihin, jotka toteutetaan lähes kaikkien elävien olentojen mitokondrioissa..

Se on monimutkainen holoentsyymi, joka edellyttää tiettyjen kofaktorien, rauta- ja kupari-ionien yhteistyötä, jotta ne voivat katalysoida elektroninsiirron ja ATP-tuotannon reaktiota.

Pyruvaattikinaasi

Pyruvaattikinaasi on toinen tärkeä holoentsyymi kaikille soluille, koska se osallistuu yhteen universaalisista metabolisista reiteistä: glykolyysi.

Sen tehtävänä on katalysoida fosfaatti- ryhmän siirtyminen molekyylistä, jota kutsutaan fosfoenolipyruvaatiksi, toiseen molekyyliin, jota kutsutaan adenosiinidifosfaatiksi, ATP: n ja pyruvaatin muodostamiseksi..

Apoentsyymi vaatii kaliumkationeja (K ') ja magnesiumia (Mg + 2) kofaktoreina funktionaalisen holoentsyymin muodostamiseksi.

Pyruvaattikarboksylaasi

Toinen tärkeä esimerkki on pyruvaattikarboksylaasi, holoentsyymi, joka katalysoi karboksyyliryhmän siirtymistä pyruvaattimolekyyliin. Täten pyruvaatti muunnetaan oksaloasetaatiksi, joka on tärkeä aineenvaihdunnan välituote.

Ollakseen toiminnallisesti aktiivinen pyruvaattikarboksylaasi-apoentsyymi vaatii kofaktorin, jota kutsutaan biotiiniksi.

Asetyyli-CoA-karboksylaasi

Asetyyli-CoA-karboksylaasi on holoentsyymi, jonka kerroin, kuten sen nimi osoittaa, on koentsyymi A.

Kun apoentsyymi ja koentsyymi A on kytketty, holoentsyymi on katalyyttisesti aktiivinen funktionsa suorittamiseksi: siirretään karboksyyliryhmä asetyyli-CoA: ksi sen muuntamiseksi malonyyli-koentsyymiksi A (malonyyli-CoA).

Acetyl-CoA suorittaa tärkeitä tehtäviä sekä eläinsoluissa että kasvisoluissa.

Monoamiinioksidaasi

Tämä on tärkeä holoentsyymi ihmisen hermostoon, sen tehtävänä on edistää tiettyjen neurotransmitterien hajoamista.

Jotta monoamiinioksidaasi olisi katalyyttisesti aktiivinen, se on sidottava kovalenttisesti kofaktoriinsa, flaviini-adeniinidinukleotidiin (FAD)..

Laktaattidehydrogenaasi

Laktaattidehydrogenaasi on tärkeä elävien olentojen holoentsyymi, erityisesti kudoksissa, jotka kuluttavat paljon energiaa, kuten sydän, aivot, maksa, luuston lihas, keuhkot..

Tämä entsyymi vaatii sen kofaktorin, nikotiiniamidiadenukleotidin (NAD) läsnäolon pyruvaatin muuntumisreaktion katalysoimiseksi laktaatiksi.

katalaasi

Katalaasi on tärkeä holoentsyymi solun myrkyllisyyden estämisessä. Sen tehtävänä on hajottaa vetyperoksidi, solujen aineenvaihdunnan tuote, hapessa ja vedessä.

Katalaasi-apoentsyymi vaatii kaksi aktivoitavaa kofaktoria: mangaani-ioni ja proteesiryhmä HEMO, samanlainen kuin hemoglobiini.

viittaukset

  1. Agrawal, A., Gandhe, M., Gupta, D., ja Reddy, M. (2016). Ennakkotutkimus seerumin laktaattidehydrogenaasista (LDH) - ennustava biomarkkeri karsinoomasyöpään. Journal of Clinical and Diagnostic Research, 6-8.
  2. Athappilly, F. K., ja Hendrickson, W. A. ​​(1995). Aseta-koentsyymi A-karboksylaasin biotinyyli-domeenin rakenne määritettynä MAD-vaiheistuksella. rakenne, 3(12), 1407 - 1419..
  3. Berg, J., Tymoczko, J., Gatto, G. & Strayer, L. (2015). biokemia (8. painos). W. H. Freeman ja Company.
  4. Butt, A. A., Michaels, S., ja Kissinger, P. (2002). Seerumin laktaattidehydrogenaasitason yhteys valittuihin opportunistisiin infektioihin ja HIV-etenemiseen. International Journal of Infectious Diseases, 6(3), 178 - 181.
  5. Fegler, J. (1944). Hiilianhydraasin funktio veressä. luonto, 137-38.
  6. Gaweska, H., & Fitzpatrick, P. F. (2011). Monoamiinioksidaasiperheen rakenteet ja mekanismi. Biomolekyyliset käsitteet, 2(5), 365 - 377.
  7. Gupta, V., & Bamezai, R. N. K. (2010). Ihmisen pyruvaattikinaasi M2: monitoiminen proteiini. Proteiinitiede, 19(11), 2031-2044.
  8. Jitrapakdee, S., St Maurice, M., Rayment, I., Cleland, W. W., Wallace, J. C. & Attwood, P. V. (2008). Pyruvaattikarboksylaasin rakenne, mekanismi ja säätely. Biokemiallinen lehti, 413(3), 369 - 387.
  9. Muirhead, H. (1990). Pyruvaattikinaasin isoentsyymit. Biokemiallisen yhteiskunnan liiketoimet, 18, 193-196.
  10. Solomon, E., Berg, L. & Martin, D. (2004). biologia (7. painos) Cengage Learning.
  11. Supuran, C. T. (2016). Hiilianhydraattien rakenne ja toiminta. Biokemiallinen lehti, 473(14), 2023-2032.
  12. Tipton, K. F., Boyce, S., O'Sullivan, J., Davey, G. P. & Healy, J. (2004). Monoamiinioksidaasit: varmuudet ja epävarmuustekijät. Nykyinen lääkekemia, 11(15), 1965-1982.
  13. Voet, D., Voet, J. & Pratt, C. (2016). Biokemian perusteet: Elämä Molekyylitaso (5. painos). Wiley.
  14. Xu, H. N., Kadlececk, S., Profka, H., Glickson, J. D., Rizi, R., & Li, L. Z. (2014). Onko korkeampi laktaatti indikaattori kasvain metastaattisesta riskistä? Pilotti MRS-tutkimus, jossa käytetään hyperpolarisoitua13C-pyruvaattia. Akateeminen radiologia, 21(2), 223-231.