Proteiinitekijöiden denaturointi ja sen seuraukset



proteiinien denaturoituminen Se koostuu kolmiulotteisen rakenteen häviämisestä erilaisista ympäristötekijöistä, kuten lämpötilasta, pH: sta tai tietyistä kemiallisista tekijöistä. Rakenteen häviäminen johtaa muun muassa siihen proteiiniin liittyvän biologisen funktion menettämiseen, olipa se sitten entsymaattinen, rakenteellinen, kuljettaja..

Proteiinin rakenne on erittäin herkkä muutoksille. Yhden olennaisen vedyn sillan epävakauttaminen voi denaturoida proteiinin. Samalla tavalla on olemassa vuorovaikutuksia, jotka eivät ole ehdottoman välttämättömiä proteiinifunktion noudattamiseksi, ja jos se on epävakaa, sillä ei ole vaikutusta toimintaan..

indeksi

  • 1 Proteiinien rakenne
    • 1.1 Ensisijainen rakenne
    • 1.2 Toissijainen rakenne
    • 1.3 Tertiäärinen rakenne
    • 1.4 Kvaternäärirakenne
  • 2 Denaturoitumista aiheuttavat tekijät
    • 2.1 pH
    • 2.2 Lämpötila
    • 2.3 Kemialliset aineet
    • 2.4 Pelkistävät aineet
  • 3 Seuraukset
    • 3.1 Uudistaminen
  • 4 Chaperone-proteiinit
  • 5 Viitteet

Proteiinien rakenne

Jotta voisimme ymmärtää proteiinien denaturaation prosesseja, meidän on tiedettävä, miten proteiinit on järjestetty. Nämä ovat primaarisia, sekundaarisia, tertiäärisiä ja kvaternaarisia rakenteita.

Ensisijainen rakenne

Se on aminohapposekvenssi, joka muodostaa mainitun proteiinin. Aminohapot ovat näiden biomolekyylien perustekijöitä, ja niissä on 20 erilaista tyyppiä, joista kullakin on erityisiä fysikaalisia ja kemiallisia ominaisuuksia. Ne liitetään yhteen peptidisidoksen avulla.

Toissijainen rakenne

Tässä rakenteessa tämä aminohappojen lineaarinen ketju alkaa laskea vetysidoksilla. Perusrakenteita on kaksi: helix a, spiraalimainen; ja taitettu levy P, kun kaksi lineaarista ketjua on kohdistettu rinnakkain.

Tertiaarinen rakenne

Sisältää muunlaisia ​​voimia, jotka johtavat kolmiulotteisen muodon tiettyyn taittumiseen.

Proteiinin rakenteen muodostavien aminohappotähteiden R-ketjut voivat muodostaa disulfidisiltoja ja proteiinien hydrofobiset osat on ryhmitelty sisälle, kun taas hydrofiiliset osat ovat veden kanssa. Van der Waalsin voimat toimivat kuvattujen vuorovaikutusten stabilisaattorina.

Kvaternaarinen rakenne

Se koostuu proteiiniyksiköiden aggregaateista.

Kun proteiini on denaturoitu, se menettää kvaternaarisen, tertiäärisen ja sekundäärisen rakenteen, kun taas primaari pysyy ehjänä. Proteiinit, joissa on runsaasti disulfidisidoksia (tertiäärinen rakenne), lisäävät denaturaatiota.

Denaturoitumista aiheuttavat tekijät

Mikä tahansa tekijä, joka destabilisoi ei-kovalenttiset sidokset, jotka ovat vastuussa proteiinin luonnollisen rakenteen ylläpitämisestä, voivat tuottaa sen denaturaation. Tärkeimmistä voimme mainita:

pH

Hyvin äärimmäisissä pH-arvoissa, joko happamissa tai emäksisissä väliaineissa, proteiini voi menettää kolmiulotteisen konfiguraationsa. H-ionien ylimäärä+ ja OH- keskellä se destabilisoi proteiinin vuorovaikutuksia.

Tämä muutos ionikuviossa tuottaa denaturointia. PH-denaturointi voi olla joissakin tapauksissa palautuva ja toisissa peruuttamattomia.

lämpötila

Terminen denaturointi tapahtuu, kun lämpötila nousee. Elimistöissä, jotka elävät keskimääräisissä ympäristöolosuhteissa, proteiinit alkavat destabiloida yli 40 ° C: n lämpötiloissa. On selvää, että termofiilisten organismien proteiinit kestävät nämä lämpötila-alueet.

Lämpötilan nousu johtaa lisääntyneisiin molekyyliliikkeisiin, jotka vaikuttavat vetysidoksiin ja muihin ei-kovalenttisiin sidoksiin, mikä johtaa tertiäärisen rakenteen menetykseen.

Nämä lämpötilan nousut johtavat reaktionopeuden laskuun, jos puhumme entsyymeistä.

Kemialliset aineet

Polaariset aineet - kuten urea - suurina pitoisuuksina vaikuttavat vety- sidoksiin. Myös ei-polaarisilla aineilla voi olla samanlaisia ​​seurauksia.

Pesuaineet voivat myös destabilisoida proteiinirakenteen; se ei kuitenkaan ole aggressiivinen prosessi, ja ne ovat useimmiten palautuvia.

Pelkistimet

Β-merkaptoetanoli (HOCH2CH2SH) on kemiallinen aine, jota käytetään usein laboratoriossa proteiinien denaturointiin. Se vastaa disulfidisiltojen vähentämisestä aminohappotähteiden välillä. Se voi horjuttaa proteiinin tertiääristä tai kvaternääristä rakennetta.

Toinen pelkistävä aine, jolla on samanlaiset toiminnot, on ditiotreitoli (DTT). Lisäksi muut tekijät, jotka vaikuttavat proteiinien luonnollisen rakenteen menetykseen, ovat raskasmetalleja suurina pitoisuuksina ja ultraviolettisäteilyllä..

vaikutus

Kun denaturoituminen tapahtuu, proteiini menettää toimintansa. Proteiinit toimivat optimaalisesti, kun ne ovat alkuperäisessä tilassaan.

Toiminnan menetys ei aina liity denaturointiprosessiin. Pieni muutos proteiinirakenteessa voi johtaa toiminnon menettämiseen destabilisoimatta koko kolmiulotteista rakennetta.

Prosessi saattaa olla peruuttamaton. Laboratoriossa, jos olosuhteet käännetään, proteiini voi palata alkuperäiseen kokoonpanoonsa.

renaturaatio

Yksi tunnetuimmista ja ratkaisevimmista renaturaatiokokeista osoitettiin Ribonuclease A: ssa.

Kun tutkijat lisäsivät denaturointiaineita, kuten ureaa tai β-merkaptoetanolia, proteiini denaturoitiin. Jos nämä aineet poistettiin, proteiini palasi alkuperäiseen konformaatioonsa ja se pystyi suorittamaan tehtävänsä 100%: n tehokkuudella.

Yksi tämän tutkimuksen tärkeimmistä johtopäätöksistä oli osoittaa kokeellisesti, että proteiinin kolmiulotteinen konformaatio saadaan sen ensisijaisesta rakenteesta.

Joissakin tapauksissa denaturointimenetelmä on täysin peruuttamaton. Esimerkiksi, kun me kypsennämme muna, käytämme lämpöä proteiineihin (tärkein on albumiini), jotka muodostavat sen, valkoinen valkeaa ulkonäköä. Intuitiivisesti voimme päätellä, että vaikka se jäähtyy, se ei palaa alkuperäiseen muotoonsa.

Useimmissa tapauksissa denaturointiprosessiin liittyy liukoisuuden menetys. Se myös vähentää viskositeettia, diffuusionopeutta ja kiteytyy helpommin.

Chaperone-proteiinit

Chaperoni- tai chaperoniiniproteiinit ovat vastuussa muiden proteiinien denaturoinnin estämisestä. He myös tukahduttavat tiettyjä vuorovaikutuksia, jotka eivät ole riittäviä proteiinien välillä, jotta varmistetaan oikean taitto.

Kun väliaineen lämpötila kasvaa, nämä proteiinit lisäävät niiden konsentraatiota ja toimivat estämällä muiden proteiinien denaturoitumista. Siksi niitä kutsutaan myös "lämpöiskuiksi" tai HSP: ksi sen lyhenteeksi englanniksi (Heat Shock Proteins).

Chaperoniinit ovat samanlaisia ​​kuin häkki tai tynnyri, joka suojaa sen sisäpuolella mielenkiinnon kohteena olevaa proteiinia. 

Näitä proteiineja, jotka reagoivat solurakenteen tilanteisiin, on raportoitu eri elävien organismien ryhmissä ja ne ovat erittäin konservoituneita. On olemassa erilaisia ​​chaperoniineja ja ne luokitellaan niiden molekyylipainon mukaan.

viittaukset

  1. Campbell, N. A., & Reece, J. B. (2007). biologia. Ed. Panamericana Medical.
  2. Devlin, T. M. (2004). Biokemia: oppikirja, jossa on kliinisiä sovelluksia. Käännin.
  3. Koolman, J., & Röhm, K. H. (2005). Biokemia: teksti ja atlas. Ed. Panamericana Medical.
  4. Melo, V., Ruiz, V. M. & Cuamatzi, O. (2007). Metabolisten prosessien biokemia. Reverte.
  5. Pacheco, D., & Leal, D. P. (2004). Lääketieteellinen biokemia. Toimituksellinen Limusa.
  6. Pena, A., Arroyo, A., Gómez, A., ja Tapia, R. (1988). biokemia. Toimituksellinen Limusa.
  7. Sadava, D., & Purves, W. H. (2009). Elämä: Biologian tiede. Ed. Panamericana Medical.
  8. Tortora, G. J., Funke, B. R. & Case, C. L. (2007). Johdatus mikrobiologiaan. Ed. Panamericana Medical.
  9. Voet, D., Voet, J. G. & Pratt, C.W. (2007). Biokemian perusteet. Ed. Panamericana Medical.