Apoentsyymin ominaisuudet, toiminnot ja esimerkit



apoentsyymi- Se on entsyymin proteiiniosa, joten sitä kutsutaan myös apoproteiiniksi. Apoentsyymi on inaktiivinen, eli se ei pysty suorittamaan funktiotaanan suorittamaan tiettyä biokemiallista reaktiota, ja se on epätäydellinen, kunnes se liittyy muihin molekyyleihin, joita kutsutaan kofaktoreiksi.

Proteiiniosa (apoentsyymi) yhdessä kofaktorin kanssa muodostaa täydellisen entsyymin (holoentsyymi). Entsyymit ovat proteiineja, jotka voivat lisätä biokemiallisten prosessien nopeutta. Jotkut entsyymit tarvitsevat kofaktorinsa katalyysin suorittamiseksi, kun taas toiset eivät tarvitse niitä.

indeksi

  • 1 Tärkeimmät ominaisuudet
    • 1.1 Ne ovat proteiinirakenteita
    • 1.2 Ne ovat osa konjugoituja entsyymejä
    • 1.3 He myöntävät erilaisia ​​kofaktoreja
  • 2 Apoentsyymien toiminnot
    • 2.1 Luo holoentsyymejä
    • 2.2 Muodosta katalyyttinen vaikutus
  • 3 Esimerkkejä
    • 3.1 Hiilihappoanhydraasi
    • 3.2 Hemoglobiini
    • 3.3 Sytokromioksidaasi
    • 3.4 Alkoholin dehydrogenaasi
    • 3.5 Pyruvaattikinaasi
    • 3.6 Pyruvaattikarboksylaasi
    • 3.7 Acetyl Coenzyme A -karboksylaasi
    • 3.8 Monoamiinioksidaasi
    • 3.9 Laktaattidehydrogenaasi
    • 3.10 Katalaasi
  • 4 Viitteet

Tärkeimmät ominaisuudet

Ne ovat proteiinirakenteita

Apoentsyymit vastaavat entsyymin proteiiniosaa, jotka ovat molekyylejä, joiden tehtävänä on toimia katalysaattoreina tiettyjä kemiallisia reaktioita kehossa..

Ne ovat osa konjugoituja entsyymejä

Entsyymejä, jotka eivät vaadi kofaktoreita, kutsutaan yksinkertaisiksi entsyymeiksi, kuten pepsiiniksi, trypsiiniksi ja ureaasiksi. Sitä vastoin entsyymejä, jotka vaativat tietyn kofaktorin, tunnetaan konjugoiduina entsyymeinä. Nämä koostuvat kahdesta pääkomponentista: kofaktorista, joka on ei-proteiinirakenne; ja apoentsyymi, proteiinirakenne.

Kofaktori voi olla orgaaninen yhdiste (esim. Vitamiini) tai epäorgaaninen yhdiste (esim. Metalli-ioni). Orgaaninen kofaktori voi olla koentsyymi tai proteesiryhmä. Koentsyymi on kofaktori, joka on heikosti sitoutunut entsyymiin, ja siksi se voidaan helposti vapauttaa entsyymin aktiivisesta kohdasta.

He myöntävät erilaisia ​​kofaktoreita

On olemassa monia kofaktoreita, jotka yhdistyvät apoentsyymien kanssa holoentsyymien tuottamiseksi. Yleiset koentsyymit ovat NAD +, FAD, koentsyymi A, B-vitamiini ja C-vitamiini. Apoentsyymien kanssa sitoutuvat tavalliset metalli-ionit ovat mm. Rautaa, kuparia, kalsiumia, sinkkiä ja magnesiumia..

Kofaktorit sitovat tiukasti tai kevyesti apoentsyymillä apoentsyymin muuttamiseksi holoentsyymiksi. Kun kofaktori on poistettu holoentsyymistä, siitä tulee jälleen apoentsyymi, joka on inaktiivinen ja epätäydellinen.

Apoentsyymitoiminnot

Luo holoentsyymejä

Apoentsyymien pääasiallinen tehtävä on saada aikaan holoentsyymit: apoentsyymit yhdistetään kofaktoriin ja tästä linkistä muodostuu holoentsyymi.

Luo katalyyttinen toiminta

Katalyysi viittaa prosessiin, jonka avulla on mahdollista nopeuttaa joitakin kemiallisia reaktioita. Apoentsyymien ansiosta holoentsyymit ovat valmiit ja kykenevät aktivoimaan katalyyttisen vaikutuksensa.

esimerkit

Hiilihappoanhydraasi

Hiilianhydraasi on ratkaiseva entsyymi eläinsoluissa, kasvisoluissa ja ympäristössä hiilidioksidipitoisuuksien vakauttamiseksi.

Ilman tätä entsyymiä hiilidioksidin muuntaminen bikarbonaatiksi - ja päinvastoin - olisi äärimmäisen hidasta, mikä tekisi lähes mahdotonta toteuttaa elintärkeitä prosesseja, kuten fotosynteesiä kasveissa ja uloshengitystä hengityksen aikana..

hemoglobiini

Hemoglobiini on selkärankaisten punasoluissa ja monien selkärangattomien plasmassa esiintyvä globulaarinen proteiini, jonka tehtävänä on kuljettaa happea ja hiilidioksidia.

Hapen ja hiilidioksidin yhdistyminen entsyymiin tapahtuu paikassa, jota kutsutaan heme-ryhmäksi, jonka tehtävänä on antaa punaista väriä selkärankaisille..

Sytokromioksidaasi

Sytokromioksidaasi on entsyymi, jota esiintyy useimmissa soluissa. Se sisältää rautaa ja porfyriiniä.

Tämä hapettimen entsyymi on erittäin tärkeä energian hankintaprosesseille. Se löytyy mitokondriaalisesta kalvosta, jossa se katalysoi elektronien siirtymistä sytokromisesta happeen, mikä lopulta johtaa veden ja ATP: n (energiamolekyyli) muodostumiseen..

Alkoholin dehydrogenaasi

Alkoholin dehydrogenaasi on entsyymi, joka on pääasiassa maksassa ja vatsassa. Tämä apoentsyymi katalysoi ensimmäisen vaiheen alkoholin metaboliassa; eli etanolin ja muiden alkoholien hapettuminen. Tällä tavoin se muuntaa ne asetaldehydiksi.

Sen nimi osoittaa toimintamekanismin tässä prosessissa: etuliite "des" tarkoittaa "ei" ja "hydro" viittaa vetyatomiin. Täten alkoholidehydrogenaasin tehtävänä on poistaa vetyatomi alkoholista.

Pyruvaattikinaasi

Pyruvaattikinaasi on apoentsyymi, joka katalysoi glukoosin hajoamisen soluprosessin viimeistä vaihetta (glykolyysi).

Sen tehtävänä on nopeuttaa fosfaatti- ryhmän siirtymistä fosfoenolipyruvaatista adenosiinidifosfaattiin, jolloin muodostuu yksi pyruvaattimolekyyli ja toinen ATP-molekyylistä..

Pyruvaattikinaasissa on 4 eri muotoa (isoentsyymit) eläinten eri kudoksissa, joista kullakin on erityisiä kineettisiä ominaisuuksia, joita tarvitaan mukautumaan näiden kudosten metabolisiin vaatimuksiin..

Pyruvaattikarboksylaasi

Pyruvaattikarboksylaasi on entsyymi, joka katalysoi karboksylointia; ts. karboksyyliryhmän siirtäminen pyruvaattimolekyyliin oksaloasetaatin muodostamiseksi.

Se katalysoi erityisesti eri kudoksissa, esimerkiksi: maksassa ja munuaisissa nopeuttaa glukoosin synteesin alkuvaiheen reaktioita, kun taas rasvakudoksessa ja aivoissa edistetään pyruvaattien synteesiä pyruvaatista.

Se osallistuu myös muihin reaktioihin, jotka ovat osa hiilihydraatin biosynteesiä.

Acetyl Coenzyme A -karboksylaasi

Asetyyli-CoA-karboksylaasi on tärkeä entsyymi rasvahappojen metaboliassa. Se on sekä eläimissä että kasveissa esiintyvä proteiini, joka esittää useita alayksiköitä, jotka katalysoivat erilaisia ​​reaktioita.

Sen tehtävänä on periaatteessa siirtää karboksyyliryhmä asetyyli-CoA: han sen muuntamiseksi malonyyli-koentsyymiksi A (malonyyli-CoA).

Siinä on 2 isoformaa, joita kutsutaan ACC1: ksi ja ACC2: ksi, jotka eroavat toisistaan ​​niiden toiminnassa ja jakautumisessa nisäkkäiden kudoksissa.

Monoamiinioksidaasi

Monoamiinioksidaasi on entsyymi, joka on läsnä hermokudoksissa, joissa sillä on tärkeä rooli tiettyjen neurotransmitterien, kuten serotoniinin, melatoniinin ja epinefriinin, inaktivoinnissa..

Osallistuu eri monoamiinien hajoamisen biokemiallisiin reaktioihin aivoissa. Näissä hapettuvissa reaktioissa entsyymi käyttää happea aminoryhmän poistamiseksi molekyylistä ja tuottamaan aldehydiä (tai ketonia) ja vastaavaa ammoniakkia.

Laktaattidehydrogenaasi

Laktaattidehydrogenaasi on eläinten, kasvien ja prokaryoottien soluista löytyvä entsyymi. Sen tehtävänä on edistää laktaatin muuttumista pyruvihapoksi ja päinvastoin.

Tämä entsyymi on tärkeä solujen hengityksessä, jonka aikana ruoasta johdettu glukoosi hajoaa, jotta saadaan soluihin hyödyllistä energiaa.

Vaikka laktaattidehydrogenaasi on runsaasti kudoksissa, tämän entsyymin pitoisuus veressä on alhainen. Kuitenkin, kun on olemassa vahinko tai sairaus, monet molekyylit vapautuvat verenkiertoon. Näin ollen laktaattidehydrogenaasi on osoitus tietyistä vammoista ja sairauksista, kuten sydänkohtauksista, anemiasta, syöpästä, HIV: stä, muun muassa.

katalaasi

Katalaasi löytyy kaikista organismeista, jotka elävät hapen läsnä ollessa. Se on entsyymi, joka nopeuttaa reaktiota, jolla vetyperoksidi hajoaa vedessä ja hapessa. Tällä tavoin se estää kertymistä myrkyllisiä yhdisteitä.

Siten se auttaa suojelemaan elimiä ja kudoksia peroksidin aiheuttamasta vahingosta, joka on yhdiste, jota tuotetaan jatkuvasti monissa metabolisissa reaktioissa. Nisäkkäissä sitä esiintyy pääasiassa maksassa.

viittaukset

  1. Agrawal, A., Gandhe, M., Gupta, D., ja Reddy, M. (2016). Ennakkotutkimus seerumin laktaattidehydrogenaasista (LDH) - ennustava biomarkkeri karsinoomasyöpään. Journal of Clinical and Diagnostic Research, 6-8.
  2. Athappilly, F. K., ja Hendrickson, W. A. ​​(1995). Aseta-koentsyymi A-karboksylaasin biotinyyli-domeenin rakenne määritettynä MAD-vaiheistuksella. rakenne, 3(12), 1407 - 1419..
  3. Berg, J., Tymoczko, J., Gatto, G. & Strayer, L. (2015). biokemia (8. painos). W. H. Freeman ja Company.
  4. Butt, A. A., Michaels, S., ja Kissinger, P. (2002). Seerumin laktaattidehydrogenaasitason yhteys valittuihin opportunistisiin infektioihin ja HIV-etenemiseen. International Journal of Infectious Diseases, 6(3), 178 - 181.
  5. Fegler, J. (1944). Hiilianhydraasin funktio veressä. luonto, 137-38.
  6. Gaweska, H., & Fitzpatrick, P. F. (2011). Monoamiinioksidaasiperheen rakenteet ja mekanismi. Biomolekyyliset käsitteet, 2(5), 365 - 377.
  7. Gupta, V., & Bamezai, R. N. K. (2010). Ihmisen pyruvaattikinaasi M2: monitoiminen proteiini. Proteiinitiede, 19(11), 2031-2044.
  8. Jitrapakdee, S., St Maurice, M., Rayment, I., Cleland, W. W., Wallace, J. C. & Attwood, P. V. (2008). Pyruvaattikarboksylaasin rakenne, mekanismi ja säätely. Biokemiallinen lehti, 413(3), 369 - 387.
  9. Muirhead, H. (1990). Pyruvaattikinaasin isoentsyymit. Biokemiallisen yhteiskunnan liiketoimet, 18, 193-196.
  10. Solomon, E., Berg, L. & Martin, D. (2004). biologia (7. painos) Cengage Learning.
  11. Supuran, C. T. (2016). Hiilianhydraattien rakenne ja toiminta. Biokemiallinen lehti, 473(14), 2023-2032.
  12. Tipton, K. F., Boyce, S., O'Sullivan, J., Davey, G. P. & Healy, J. (2004). Monoamiinioksidaasit: varmuudet ja epävarmuustekijät. Nykyinen lääkekemia, 11(15), 1965-1982.
  13. Voet, D., Voet, J. & Pratt, C. (2016). Biokemian perusteet: Elämä Molekyylitaso (5. painos). Wiley.
  14. Xu, H. N., Kadlececk, S., Profka, H., Glickson, J. D., Rizi, R., & Li, L. Z. (2014). Onko korkeampi laktaatti indikaattori kasvain metastaattisesta riskistä? Pilotti MRS-tutkimus, jossa käytetään hyperpolarisoitua13C-pyruvaattia. Akateeminen radiologia, 21(2), 223-231.