Immunoglobuliinien rakenne, tyypit ja toiminnot

immunoglobuliinit Ne ovat molekyylejä, jotka tekevät B-lymfosyyttejä ja plasman soluja, jotka auttavat kehon puolustamisessa. Ne koostuvat immuunijärjestelmään kuuluvasta glykoproteiinimolekyylistä. Ne ovat yksi veren seerumin runsaimmista proteiineista albumiinin jälkeen.

Vasta-aine on toinen nimi, jota immunoglobuliinit saavat, ja niitä pidetään globuliinina niiden käyttäytymisen vuoksi niitä sisältävän veriseerumin elektroforeesissa. Immunoglobuliinimolekyyli voi olla yksinkertainen tai monimutkainen riippuen siitä, onko sen esitys monomeerina vai polymeroidaan.

Immunoglobuliinien yhteinen rakenne on samanlainen kuin kirjain "Y". On olemassa viisi immunoglobuliinityyppiä, jotka esittävät organismin morfologisia, toiminnallisia ja sijainnin eroja. Vasta-aineiden rakenteelliset erot eivät ole muodossa, vaan niiden koostumuksessa; jokaisella tyypillä on erityinen tavoite.

Immunoglobuliinien edistämä immunologinen vaste on hyvin spesifinen ja erittäin monimutkainen mekanismi. Solujen erittymisen ärsyke aktivoituu organismille vieraiden aineiden, kuten bakteerien, läsnä ollessa. Immunoglobuliinin tehtävänä on sitoutua vieraan elementtiin ja poistaa se.

Immunoglobuliinit tai vasta-aineet voivat olla läsnä sekä veressä että elinten kalvopinnassa. Nämä biomolekyylit edustavat tärkeitä elementtejä ihmiskehon puolustusjärjestelmässä.

indeksi

• 1 Rakenne
  • 1.1 Raskaat ketjut
  • 1.2 Kevytketjut
  • 1.3 Segmentit Fc ja Fab
• 2 tyyppiä
  • 2.1 Immunoglobuliini G (IgG)
  • 2.2 Immunoglobuliini M (IgM)
  • 2.3 Immunoglobuliini A (IgA)
  • 2.4 Immunoglobuliini E (IgE)
  • 2.5 Immunoglobuliini D (IgD)
  • 2.6 Tyypin vaihtaminen
• 3 Toiminnot
  • 3.1 Yleiset toiminnot
  • 3.2 Erityiset toiminnot
• 4 Viitteet

rakenne

Vasta-aineiden rakenne sisältää aminohappoja ja hiilihydraatteja, oligosakkarideja. Aminohappojen hallitseva läsnäolo, niiden määrä ja jakauma määrää immunoglobuliinin rakenteen.

Kuten kaikki proteiinit, immunoglobuliinien primäärinen, sekundaarinen, tertiäärinen ja kvaternäärinen rakenne määrittävät niiden tyypillisen ulkonäön.

Ottaen huomioon niiden läsnä olevien aminohappojen lukumäärän, immunoglobuliineilla on kaksi tyyppistä ketjua: raskasketju ja kevyt ketju. Lisäksi jokaisessa ketjussa on sen rakenteessa olevan aminohapposekvenssin mukaan vaihteleva alue ja vakioalue.

Raskaat ketjut

Immunoglobuliinien raskaat ketjut vastaavat poly- peptidiyksiköitä, jotka koostuvat 440 aminohapposekvenssistä.

Kussakin immunoglobuliinissa on 2 raskasketjua, ja jokaisella näistä on vaihteleva alue ja vakioalue. Vakioalueella on 330 aminohappoa ja muuttuja 110 aminohappoa sekvensoitu.

Raskaan ketjun rakenne on erilainen jokaiselle immunoglobuliinille. Ne ovat yhteensä 5 raskaan ketjun tyyppiä, jotka määrittävät immunoglobuliinin tyypit.

Raskaan ketjun tyypit tunnistetaan kreikkalaisilla kirjaimilla γ, μ, α, ε, 5 immunoglobuliineille IgG, IgM, IgA, IgE ja IgD, vastaavasti.

Raskaiden ketjujen ε ja μ vakioalue muodostuu neljästä domeenista, kun taas niille, jotka vastaavat a, y, δ, on kolme. Niinpä jokainen vakioalue on erilainen kunkin immunoglobuliinityypin osalta, mutta yleinen saman tyyppisille immunoglobuliineille.

Raskaan ketjun vaihtelevan alueen muodostaa yksi immunoglobuliinidomeeni. Tällä alueella on 110 aminohapon sekvenssi ja se on erilainen riippuen antigeenin vasta-aineen spesifisyydestä.

Raskaiden ketjujen rakenteessa voidaan havaita kulma- tai taivutushaarukka, joka edustaa ketjun joustavaa aluetta.

Kevyet ketjut

Immunoglobuliinien kevytketjut ovat polypeptidejä, jotka koostuvat noin 220 aminohaposta. Ihmisissä on kahdenlaisia ​​kevytketjuja: kappa (κ) ja lambda (λ), jälkimmäinen neljällä alatyypillä. Vakio- ja muuttuvilla domeeneilla on 110 aminohapon sekvenssit.

Vasta-aineessa voi olla kaksi κ (κκ) kevytketjua tai paria λ (λλ) ketjuja, mutta ei ole mahdollista, että jokaisesta tyypistä on yhtä aikaa.

Segmentit Fc ja Fab

Koska jokaisella immunoglobuliinilla on samanlainen muoto kuin "Y", se voidaan jakaa kahteen segmenttiin. "Alempaa" segmenttiä, emästä, kutsutaan kiteytettäväksi fraktioksi tai Fc: ksi; kun taas "Y": n varret muodostavat Fab: n tai sen, joka sitoutuu antigeeniin. Kukin näistä immunoglobuliinin rakenteellisista osista suorittaa eri funktion.

Fc-segmentti

Fc-segmentissä on kaksi tai kolme immunoglobuliinin raskaiden ketjujen jatkuvaa domeenia.

Fc voi sitoutua proteiineihin tai spesifiseen reseptoriin basofiileissä, eosinofiileissä tai mastosoluissa, joten se indusoi spesifisen immuunivasteen, joka poistaa antigeenin. Fc vastaa immunoglobuliinin karboksyylipäätä.

Segmentti Fab

Vasta-aineen Fab-fraktio tai segmentti sisältää vaihtelevia domeeneja sen päissä raskaiden ja kevyiden ketjujen vakioalueiden lisäksi.

Raskaan ketjun vakioalue jatkuu, kun sarana muodostavat Fc-segmentin domeenit. Vastaa immunoglobuliinin amino-terminaalista päätä.

Fab-segmentin merkitys on se, että se sallii sitoutumisen antigeeneihin, vieraisiin aineisiin ja mahdollisesti haitallisiin aineisiin.

Kunkin immunoglobuliinin vaihtelevat domeenit takaavat niiden spesifisyyden tietylle antigeenille; tämä ominaisuus sallii sen käytön myös tulehdus- ja tartuntatautien diagnosoinnissa.

tyyppi

Tähän asti tunnetut immunoglobuliinit omistavat tietyn raskaan ketjun, joka on vakio kullekin näistä ja muiden erosta.

Raskaita ketjuja on viisi lajia, jotka määrittävät viisi immunoglobuliinityyppiä, joiden toiminnot ovat erilaisia.

Immunoglobuliini G (IgG)

Immunoglobuliini G on useimmat lajikkeet. Sillä on raskas gamma-ketju ja se on esitetty yksimolekyylisenä tai monomeerisenä muotona.

IgG on runsain sekä veren seerumissa että kudostilassa. Vähäiset muutokset sen raskasketjun aminohapposekvenssissä määräävät sen jakautumisen alatyyppeihin: 1, 2, 3 ja 4.

Immunoglobuliini G: llä on 330 aminohapon sekvenssi sen Fc-segmentissä ja molekyylipaino 150 000, josta 105 000 vastaa sen raskasta ketjua.

Immunoglobuliini M (IgM)

Immunoglobuliini M on pentameeri, jonka raskasketju on μ. Sen molekyylipaino on korkea, noin 900 000.

Sen raskaan ketjun aminohapposekvenssi on 440 Fc-fraktiossaan. Sitä esiintyy pääasiassa veren seerumissa, mikä edustaa 10 - 12% immunoglobuliineista. IgM: llä on vain yksi alatyyppi.

Immunoglobuliini A (IgA)

Se vastaa raskaan ketjun tyyppiä a ja edustaa 15% immunoglobuliinien kokonaismäärästä. IgA: ta esiintyy sekä veressä että eritteissä, mukaan lukien rintamaito, monomeerin tai dimeerin muodossa. Tämän immunoglobuliinin molekyylipaino on 320 000 ja sillä on kaksi alatyyppiä: IgA1 ja IgA2.

Immunoglobuliini E (IgE)

Immunoglobuliini E koostuu raskaan ketjun tyypistä ε ja se on hyvin vähäinen seerumissa, noin 0,002%..

IgE: n molekyylipaino on 200 000 ja se on läsnä monomeerina pääasiassa seerumissa, nenän limassa ja syljessä. On myös yleistä löytää tämä immunoglobuliini basofiilien ja mastosolujen sisällä.

Immunoglobuliini D (IgD)

Raskaan ketjun lajike 5 vastaa immunoglobuliinia D, joka edustaa 0,2% immunoglobuliinien kokonaismäärästä. IgD: n molekyylipaino on 180 000 ja se on rakennettu monomeerin muodossa.

Se liittyy B-lymfosyyteihin, jotka on kiinnitetty niiden pintaan. IgD: n toiminta ei kuitenkaan ole selvä.

Tyypin vaihtaminen

Immunoglobuliinit voivat muuttua rakenteellisella muutoksella, koska tarve suojata antigeeniä vastaan.

Tämä muutos johtuu B-lymfosyyttien toiminnasta vasta-aineiden valmistamiseksi adaptiivisen immuniteetin ominaisuudella. Rakennemuutos on raskasketjun vakioalueella muuttamatta muuttuvaa aluetta.

Tyypin tai luokan muutos voi aiheuttaa IgM: n siirtymisen IgG: hen tai IgE: hen, ja tämä tapahtuu interferoni gamman tai interleukiinien IL-4 ja IL-5 indusoimana vasteena.

tehtävät

Immunoglobuliinien rooli immuunijärjestelmässä on elintärkeää organismin puolustamisessa.

Immunoglobuliinit ovat osa humoraalista immuunijärjestelmää; eli ne ovat aineita, joita solut erittävät suojaamaan patogeenisiä tai haitallisia aineita vastaan. 

Ne tarjoavat tehokkaan, tehokkaan, spesifisen ja systemaattisen puolustusvälineen, joka on suuri arvo osana immuunijärjestelmää. Heillä on yleiset ja erityiset tehtävät koskemattomuuden puitteissa:

Yleiset toiminnot

Vasta-aineet tai immunoglobuliinit täyttävät sekä itsenäiset toiminnot että aktivoivat soluvälitteiset efektori- ja eritysvasteet.

Antigeeni-vasta-aineen sitoutuminen

Immunoglobuliineilla on sitoutuvien antigeenisten aineiden toiminta erityisellä ja selektiivisellä tavalla.

Antigeeni-vasta-ainekompleksin muodostuminen on immunoglobuliinin päätehtävä ja siksi se on immuunivaste, joka voi pysäyttää antigeenin toiminnan. Kukin vasta-aine voi sitoutua kahteen tai useampaan antigeeniin samanaikaisesti.

Effector toimii

Suurimman osan ajasta antigeeni-vasta-ainekompleksi toimii aluksi spesifisten soluvasteiden aktivoimiseksi tai tapahtumien sekvenssin aloittamiseksi, joka määrittää antigeenin eliminaation. Kaksi yleisintä efektorivastausta ovat solujen sitoutuminen ja komplementin aktivointi.

Solujen sitoutuminen riippuu immunoglobuliinin Fc-segmentin spesifisten reseptorien läsnäolosta, kun se on liitetty antigeeniin.

Solut, kuten nielusolut, eosinofiilit, basofiilit, lymfosyytit ja fagosyytit, sisältävät näitä reseptoreita ja tarjoavat mekanismeja antigeenin poistamiseksi.

Komplementtikaskadin aktivointi on monimutkainen mekanismi, johon liittyy sekvenssin aloitus, joten lopputulos on myrkyllisten aineiden erittyminen, jotka eliminoivat antigeenejä.

Erityiset toiminnot

Ensinnäkin jokaisella immunoglobuliinityypillä kehittyy spesifinen puolustusfunktio:

Immunoglobuliini G

- Immunoglobuliini G tarjoaa suurimman osan suojauksista antigeenisiä aineita vastaan, mukaan lukien bakteerit ja virukset.

- IgG aktivoi mekanismeja, kuten komplementti ja fagosytoosi.

- Spesifisen IgG: n muodostuminen antigeenille on kestävä.

- Ainoa vasta-aine, jonka äiti voi siirtää lapsille raskauden aikana, on IgG.

Immunoglobuliini M

- IgM on vasta-aine, joka reagoi nopeasti haitallisiin ja tarttuviin aineisiin, koska se antaa välitöntä toimintaa, kunnes se korvataan IgG: llä.

- Tämä vasta-aine aktivoi lymfosyytti- kalvoon sisällytetyt soluvasteet ja komplementtina humoraaliset vasteet.

- Se on ensimmäinen immunoglobuliini, joka syntetisoi ihmisen.

Immunoglobuliini A

- Toimii suojaväylänä patogeenejä vastaan, joka sijaitsee limakalvojen pinnoilla.

- Sitä esiintyy hengitysteiden limakalvossa, ruoansulatuskanavassa, virtsateissä ja myös eritteissä, kuten syljessä, nenän limassa ja kyynelissä.

- Vaikka sen komplementin aktivointi on alhainen, se voi liittyä lysotsyymeihin bakteerien poistamiseksi.

- Immunoglobuliini D: n läsnäolo sekä rintamaidossa että ternimaidossa antaa vastasyntyneelle mahdollisuuden saada se imetyksen aikana.

Immunoglobuliini E

- Immunoglobuliini E tarjoaa vahvan suojamekanismin allergeeneja tuottavia antigeenejä vastaan.

- IgE: n ja allergeenin välinen vuorovaikutus aiheuttaa tulehduksellisia aineita, jotka aiheuttavat allergioiden oireita, kuten aivastelua, yskää, nokkosihottumaa, lisääntyneitä kyyneleitä ja nenän limaa..

- IgE voidaan kytkeä myös loisten pintaan Fc-segmentin avulla, jolloin muodostuu reaktio, joka aiheuttaa näiden kuoleman..

Immunoglobuliini D

- IgD: n monomeerinen rakenne on kytketty B-lymfosyyteihin, jotka eivät ole vuorovaikutuksessa antigeenien kanssa, joten ne toimivat reseptoreina.

- IgD-funktio on epäselvä.

viittaukset

1. (s.f.) Immunoglobuliinin lääketieteellinen määritelmä. Palautettu lääketieteen.com
2. Wikipedia (s.f.). Vasta-ainetta. Haettu osoitteesta en.wikipedia.org
3. Grattendick, K., Pross, S. (2007). Inmunoglobulins. Palautettu osoitteesta sciencedirect.com
4. Iáñez, E. (s.f.). Immunoglobuliinit ja muut B-solujen molekyylit. Palautettu osoitteesta ugr.es
5. (s.f.) Johdatus immunoglobuliineihin. Haettu osoitteesta thermofisher.com
6. Buddiga, P. (2013). Immuunijärjestelmän anatomia. Palautettu osoitteesta emedicine.medscape.com
7. Biokemian tutkimukset (2009). Immunoglobuliinit: rakenne ja toiminnot. Palautettu biochemistryquestions.wordpress.comista
8. (s.f.) Immunoglobuliinit - rakenne ja toiminta. Haettu osoitteesta microbiologybook.org