Golgi-laitteiston ominaisuudet, toiminnot ja rakenteet



Golgin laite, se tunnetaan myös nimellä Golgi-kompleksi, se on kalvomainen soluorganelli, joka muodostuu joukosta litteitä vesikkeleitä, jotka on pinottu yhteen; Näissä pusseissa on nestettä. Sitä esiintyy monissa erilaisissa eukaryooteissa, kuten eläimissä, kasveissa ja sienissä.

Tämä organelli vastaa proteiinien käsittelystä, pakkaamisesta, luokittelusta, jakelusta ja muuntamisesta. Lisäksi sillä on rooli myös lipidien ja hiilihydraattien synteesissä. Toisaalta Golgin laitteessa olevissa vihanneksissa tapahtuu soluseinän komponenttien synteesi.

Golgin laite löydettiin vuonna 1888 tutkimalla hermosoluja; sen löytäjä Camillo Golgi voitti Nobelin palkinnon. Rakenne on havaittavissa värjäämällä hopeakromaatilla.

Aluksi elimen olemassaolo oli kyseenalaista ajan tutkijoille ja Golgin havainnot liittyivät käytettyjen tekniikoiden yksinkertaisiin esineisiin..

indeksi

  • 1 Yleiset ominaisuudet
  • 2 Rakenne ja koostumus
    • 2.1 Rakenteelliset poikkeukset
    • 2.2 Golgin kompleksin alueet
  • 3 Toiminnot
    • 3.1 Kalvoon sitoutuneiden proteiinien glykosylaatio
    • 3.2 Lysosomeihin sitoutuneiden proteiinien glykosylaatio
    • 3.3 Lipidien ja hiilihydraattien aineenvaihdunta
    • 3.4 Vienti
    • 3.5 Proteiinikaupan mallit
    • 3.6 Erityistoiminnot
  • 4 Viitteet

Yleiset ominaisuudet

Golgin laite on membraanista luonnetta omaava eukaryoottinen organelli. Se muistuttaa paaluissa olevia säkkejä, vaikka organisaatio voi vaihdella riippuen solutyypistä ja organismista. Se vastaa proteiinien muuntamisesta kääntämisen jälkeen.

Esimerkiksi joitakin hiilihydraatteja voidaan lisätä glykoproteiinin muodostamiseksi. Tämä tuote pakataan ja jaetaan solupesään tarvittaessa, kuten kalvo, lysosomit tai vakuolit; se voidaan lähettää myös solun ulkopuolella. Se osallistuu myös biomolekyylien synteesiin.

Sytoskeleton (erityisesti aktiini) määrittää sen sijainnin, ja yleensä kompleksi sijaitsee solun sisäpuolella lähellä ydintä ja keskiosomia..

Rakenne ja koostumus

Monimutkainen levy koostuu levykkeiden joukosta, levyjen muodossa, litteinä ja fenestroituina, nimeltään Golgian-säiliöinä, joiden paksuus on vaihteleva.

Nämä pussit pinotaan neljään tai kuuteen säiliöön. Nisäkässoluissa on 40–100 akkua, jotka on liitetty toisiinsa.

Golgin monimutkainen ominaisuus on mielenkiintoinen: rakenteessa ja toiminnassa on polariteetti.

Voit erottaa cis-kasvot ja trans-kasvot. Ensimmäinen liittyy proteiinien tuloon ja on lähellä endoplasmista retikulua. Toinen on ulostulopinta tai tuotteen erittyminen; Ne muodostuvat yhdestä tai kahdesta säiliöstä, joilla on putkimainen muoto.

Tämän rakenteen ohella ovat liikennejärjestelmää muodostavat vesikkelit. Säkkipaalut yhdistetään yhteen rakenteessa, joka muistuttaa keula- tai tapaamisen muotoa.

Nisäkkäissä Golgi-kompleksi on fragmentoitu useaan rakkulaan solunjakautumisprosessin aikana. Vesikkelit kulkevat tyttärisoluihin ja ottavat jälleen perinteisen kompleksin muodon.

Rakenteelliset poikkeukset

Kompleksin organisointi ei ole yleistä kaikissa organismiryhmissä. Joissakin solutyypeissä kompleksi ei ole rakennettu ryhmiin, jotka ovat pinottu ryhmiin; päinvastoin, ne sijaitsevat erikseen. Esimerkki tästä organisaatiosta on sieni Saccharomyces cerevisiae.

Joissakin yksisoluisissa organismeissa, kuten tokoplasmassa tai trypanosoma, vain yhden kalvopaalun läsnäolo on raportoitu.

Kaikki nämä poikkeukset osoittavat, että rakenteiden pinoaminen ei ole välttämätöntä sen toiminnan suorittamiseksi, vaikka pussien läheisyys tekee kuljetusprosessista paljon tehokkaamman.

Samalla tavalla joillakin basaalisilla eukaryooteilla ei ole näitä säiliöitä; esimerkiksi sienet. Tämä näyttö tukee teoriaa, että laite ilmestyi linjaan ensimmäisten eukaryoottien jälkeen.

Golgin monimutkaiset alueet

Funktionaalisesti Golgin kompleksi on jaettu seuraaviin osastoihin: cis-verkko, pinotut säkit - jotka puolestaan ​​jaetaan keski- ja trans-osastoon - ja trans-verkko.

Modifioituvat molekyylit tulevat Golgin kompleksiin saman järjestyksen jälkeen (cis-verkko, jota seuraa lopullisesti trans-verkossa erottuvat alikokonaisuudet).

Suurin osa reaktioista tapahtuu aktiivisimmilla alueilla: trans- ja half-alaryhmissä.

tehtävät

Golgin kompleksin päätehtävä on proteiinien translaation jälkeinen modifiointi niiden sisältämien entsyymien ansiosta.

Näihin modifikaatioihin kuuluvat glykosylaatioprosessit (hiilihydraattien lisääminen), fosforylaatio (fosfaatti- ryhmän lisääminen), sulfaatio (fosfaatti- ryhmän lisääminen) ja proteolyysit (proteiinien hajoaminen).

Lisäksi Golgin kompleksi on mukana tiettyjen biomolekyylien synteesissä. Jokainen sen toiminnoista on kuvattu yksityiskohtaisesti alla:

Kalvoon sitoutuneiden proteiinien glykosylaatio

Proteiinin modifiointi glykoproteiiniksi tapahtuu Golgin laitteessa. Organelleen sisällä oleva tyypillinen happama pH on kriittinen, jotta tämä prosessi tapahtuu normaalisti.

Golgi-laitteen ja endoplasmisen reticulumin ja lysosomien välillä on jatkuvaa materiaalien vaihtoa. Endoplasmisessa retikulumissa proteiinit myös muokataan; nämä sisältävät oligosakkaridin lisäämisen.

Kun nämä molekyylit (N-oligosakkaridit) tulevat Golgin kompleksiin, ne saavat useita lisämuutoksia. Jos mainitun molekyylin kohde on tarkoitus suorittaa solusta tai vastaanotetaan plasmamembraanissa, tapahtuu erityisiä muutoksia..

Näihin muunnoksiin kuuluvat seuraavat vaiheet: kolmen mannoosijäännöksen eliminointi, N-asetyyliglukosamiinin lisääminen, kahden mannoosin eliminointi ja fukoosin lisääminen, kaksi muuta N-asetyyliglukosamiinia, kolme galaktoosia ja kolme siaalihappotähdettä.

Lysosomeihin sitoutuneiden proteiinien glykosylaatio

Sitä vastoin lysosomeille tarkoitettuja proteiineja modifioidaan seuraavalla tavalla: mannoosia ei poisteta alkuvaiheena; sen sijaan tapahtuu näiden jäännösten fosforylaatio. Tämä vaihe tapahtuu kompleksin cis-alueella.

Seuraavaksi N-asetyyliglukosamiiniryhmät poistetaan, jolloin mannoosit poistetaan oligosakkaridiin lisätyllä fosfaatilla. Nämä fosfaatit osoittavat, että proteiinin on kohdistuttava spesifisesti lysosomeihin.

Reseptorit, jotka ovat vastuussa niiden solunsisäistä kohtaloa osoittavien fosfaattien tunnistamisesta, sijaitsevat trans-verkossa.

Lipidien ja hiilihydraattien metabolia

Golgolipidien ja sfingomyeliinin synteesi tapahtuu Golgin kompleksissa käyttäen alkamidia alkamolekyylinä (aiemmin syntetisoitu endoplasmiseen retikulioon). Tämä prosessi on ristiriidassa muiden fosfolipidien kanssa, jotka muodostavat plasmamembraanin, jotka on johdettu glyserolista.

Sphingomyeliini on sphingolipidin luokka. Se on runsas osa nisäkkäiden, erityisesti hermosolujen, kalvoja, joissa ne ovat osa myeliinikalvoa.

Synteesin jälkeen ne kuljetetaan niiden lopulliseen sijaintiin: plasmamembraaniin. Niiden polaariset päät on sijoitettu solupinnan ulkopuolelle; näillä elementeillä on erityinen rooli solujen tunnistamisprosesseissa.

Kasvisoluissa Golgi-laite edistää soluseinän muodostavien polysakkaridien synteesiä, erityisesti hemiselluloosaa ja pektiinejä. Vesikulaarisen kuljetuksen avulla nämä polymeerit viedään solun ulkopuolelle.

Kasveissa tämä vaihe on ratkaiseva ja noin 80% retikulumin aktiivisuudesta on osoitettu polysakkaridien synteesille. Itse asiassa kasvien soluissa on raportoitu satoja näistä organelleista.

vienti

Golgin monimutkainen siirtää eri biomolekyylit - proteiinit, hiilihydraatit ja lipidit - solujen kohteisiin. Proteiineilla on eräänlainen "koodi", joka on vastuussa määränpäästä, johon se kuuluu.

Ne kuljetetaan vesikkeleissä, jotka lähtevät trans-verkosta ja siirtyvät määritettyyn soluosastoon.

Proteiinit voidaan kuljettaa kalvoon spesifisellä konstitutiivisella reitillä. Siksi proteiinit ja lipidit yhdistyvät jatkuvasti plasmamembraaniin. Tähän jäävät proteiinit, joiden lopullinen kohde on Golgin kompleksi.

Konstitutiivisen reitin lisäksi muut proteiinit sitoutuvat solun ulkopuolelle ja esiintyvät ympäristön signaaleilla, joita kutsutaan hormoneiksi, entsyymeiksi tai neurotransmittereiksi.

Esimerkiksi haimasoluissa ruoansulatusentsyymit pakataan vesikkeleihin, jotka erittyvät vain, kun ruoka havaitaan.

Viimeaikaiset tutkimukset osoittavat, että on olemassa vaihtoehtoisia reittejä kalvoproteiineille, jotka eivät kulje Golgin laitteen läpi. Nämä keinot ovat kuitenkin ohittaa "Epätavallinen" käsitellään kirjallisuudessa.

Proteiinikaupan mallit

On olemassa viisi mallia proteiinin salakuljetuksen selittämiseksi laitteessa. Ensimmäinen koskee materiaalin liikennettä stabiilien osastojen välillä, jokaisella on tarvittavat entsyymit tiettyjen toimintojen suorittamiseksi. Toinen malli sisältää säiliöiden kypsymisen asteittain.

Kolmannessa ehdotetaan myös säkkien kypsymistä, mutta siihen sisältyy uusi komponentti: putkimainen kuljetus. Mallin mukaan putket ovat tärkeitä liikenteessä molempiin suuntiin.

Neljäs malli ehdottaa, että monimutkainen toimii yksikkönä. Viides ja viimeinen malli on viimeisin ja väittää, että monimutkainen alue on jaettu eri osastoihin.

Erikoistoiminnot

Tietyissä solutyypeissä Golgin kompleksilla on erityisiä toimintoja. Haiman soluissa on erityisiä rakenteita insuliinin eritykseksi.

Erilaiset veren tyypit ihmisissä ovat esimerkki erilaisista glykosylaatiomalleista. Tämä ilmiö selittyy eri alleelien läsnäololla, jotka koodittavat glukotransferaasia.

viittaukset

  1. Cooper, G. M., ja Hausman, R. E. (2000). Solu: Molekyylinen lähestymistapa. Sinauer Associates.
  2. Kühnel, W. (2005). Atlas-väri sytologiassa ja histologiassa. Ed. Panamericana Medical.
  3. Maeda, Y. & Kinoshita, T. (2010). Golgin happama ympäristö on kriittinen glykosylaatiolle ja kuljetukselle. Menetelmät entsyymiassa, 480, 495-510.
  4. Munro, S. (2011). Kysymys & A: Mikä on Golgin laite ja miksi pyydämme?. BMC-biologia, 9(1), 63.
  5. Rothman, J.E. (1982). Golgin laite: roolit erillisillä 'cis' and'trans-osastoilla. Kalvon kierrätys, 120.
  6. Tachikawa, M., & Mochizuki, A. (2017). Golgi-laite järjestää itseään ominaiseen muotoon postmitoottisen uudelleenkokoamisen dynamiikan kautta. Kansallisen tiedeakatemian toimet, 114(20), 5177-5182.
  7. Wang, Y. & Seemann, J. (2011). Golgi biogeneesi. Cold Spring Harborin näkökulmat biologiassa, 3(10), a005330.