Nukleoproteiinien rakenne, toiminnot ja esimerkit



nukleoproteiini on mikä tahansa proteiini, joka liittyy rakenteellisesti nukleiinihappoon - joko RNA: han (ribonukleiinihappoon) tai DNA: han (deoksiribonukleiinihappoon). Merkittävimmät esimerkit ovat ribosomit, nukleosomit ja nukleokapsidit viruksissa.

Mitään proteiinia, joka sitoutuu DNA: han nukleoproteiinina, ei kuitenkaan voida ottaa huomioon. Näille on tunnusomaista stabiilien kompleksien muodostaminen eikä yksinkertainen ohimenevä yhdistys, kuten proteiinit, jotka välittävät DNA: n synteesiä ja hajoamista, jotka vuorovaikutuksessa hetkellisesti ja lyhyesti.

Nukoproteiinien toiminnot vaihtelevat suuresti ja riippuvat tutkittavasta ryhmästä. Histonien päätehtävä on esimerkiksi DNA: n tiivistyminen nukleosomeiksi, kun taas ribosomit osallistuvat proteiinien synteesiin.

indeksi

  • 1 Rakenne
  • 2 Vuorovaikutuksen luonne
  • 3 Luokittelu ja toiminnot
    • 3.1 Deoksiribonukleoproteiinit
    • 3.2 Ribonukleoproteiinit
  • 4 Esimerkkejä
    • 4.1 Histonit
    • 4.2 Protamiinit
    • 4.3 Ribosomit
  • 5 Viitteet

rakenne

Yleensä nukleoproteiinit koostuvat suuresta osasta emäksisiä aminohappotähteitä (lysiini, arginiini ja histidiini). Jokaisella nukleoproteiinilla on erityinen rakenne, mutta kaikki yhtyvät sisältämään tämän tyyppisiä aminohappoja.

Fysiologisessa pH: ssa nämä aminohapot ovat positiivisesti varautuneita, mikä suosii vuorovaikutusta geneettisen materiaalin molekyylien kanssa. Seuraavaksi näemme, miten nämä vuorovaikutukset tapahtuvat.

Vuorovaikutuksen luonne

Nukleiinihapot muodostuvat sokereiden ja fosfaattien luuranko, joka antaa sille negatiivisen varauksen. Tämä tekijä on avain ymmärtää, miten nukleoproteiinit ovat vuorovaikutuksessa nukleiinihappojen kanssa. Proteiinien ja geneettisen materiaalin välinen liitos stabiloituu ei-kovalenttisilla sidoksilla.

Myös sähköstaattisten perusperiaatteiden (Coulombin laki) mukaisesti havaitaan, että eri merkkien (+ ja -) maksut ovat houkuttelevia.

Proteiinien positiivisten varausten ja geneettisen materiaalin negatiivisten varausten välinen vetovoima aiheuttaa epäspesifisen vuorovaikutuksen. Sitä vastoin tietyissä sekvensseissä, kuten ribosomaalisessa RNA: ssa, esiintyy spesifisiä liitoksia.

On olemassa erilaisia ​​tekijöitä, jotka kykenevät muuttamaan proteiinin ja geneettisen materiaalin välisiä vuorovaikutuksia. Tärkeimpiä ovat suolojen pitoisuudet, jotka lisäävät liuoksen ionivahvuutta; ionogeeniset pinta-aktiiviset aineet ja muut kemialliset yhdisteet, jotka ovat polaarisia, kuten fenoli, formamidi.

Luokittelu ja toiminnot

Nukleoproteiinit luokitellaan sen nukleiinihapon mukaan, johon ne ovat sitoutuneet. Siten voimme erottaa kaksi hyvin määriteltyä ryhmää: deoksiribonukleoproteiineja ja ribonukleoproteiineja. Loogisesti ensimmäiset kohdistavat DNA: ta ja toiset RNA..

Desoxirribonucleoproteínas

Deoksiribonukleoproteiinien merkittävin tehtävä on DNA: n tiivistyminen. Kennon edessä on haaste, joka näyttää lähes mahdottomalta voittaa: melkein kaksi metriä DNA: ta kelataan mikroskooppiseen ytimeen. Tämä ilmiö voidaan saavuttaa johtuen niiden nukleoproteiinien olemassaolosta, jotka järjestävät juosteen.

Tämä ryhmä liittyy myös säätelytoimintoihin muun muassa replikaation prosesseissa, DNA-transkriptiossa, homologisessa rekombinaatiossa..

ribonukleoproteiinin

Ribonukleoproteiinit puolestaan ​​täyttävät olennaiset toiminnot, jotka vaihtelevat DNA-replikaatiosta geeniekspression säätelyyn ja keskus RNA-aineenvaihdunnan säätelyyn.

Ne liittyvät myös suojatoimintoihin, koska messenger-RNA ei ole koskaan vapaa solussa, koska se on altis hajoamiselle. Tämän välttämiseksi tähän molekyyliin liittyy joukko ribonukleoproteiineja suojakomplekseissa.

Sama järjestelmä löytyy viruksista, jotka suojaavat niiden RNA-molekyylejä sellaisten entsyymien vaikutuksesta, jotka voivat hajottaa sitä..

esimerkit

histonit

Histonit vastaavat kromatiinin proteiinikomponenttia. Ne ovat kaikkein näkyvimpiä tässä luokassa, vaikka löydämme myös muita DNA: han liittyviä proteiineja, jotka eivät ole histoneja, ja ne sisältyvät laajaan ryhmään, jota kutsutaan ei-histoniproteiineiksi..

Rakenteellisesti ne ovat peruskromatiini-proteiineja. Ja runsauden näkökulmasta ne ovat verrannollisia DNA: n määrään.

Meillä on viisi erilaista histonia. Sen luokitus perustui historiallisesti emäksisten aminohappojen pitoisuuteen. Histoniluokat ovat käytännössä muuttumattomia eukaryoottien ryhmissä.

Tämä evolutionaarinen suojelu johtuu histonien valtavasta roolista luonnonmukaisissa oloissa.

Jos jotkut histonimuutokset koodaavat sekvenssiä, organismi joutuu vakaviin seurauksiin, koska sen DNA: n pakkaus on viallinen. Näin ollen luonnollinen valinta vastaa näiden ei-toiminnallisten varianttien eliminoinnista.

Eri ryhmistä eniten konservoituneet histonit ovat H3 ja H4. Itse asiassa sekvenssit ovat samanlaisia ​​organismeissa, jotka ovat niin kaukana - fylogeneettisesti - kuin lehmä ja herne.

DNA purkautuu histonista oktameeriksi ja tämä rakenne on nukleosomi: ensimmäinen geneettisen materiaalin tiivistymistaso.

protamiinien

Protamiinit ovat pieniä ydinproteiineja (nisäkkäät koostuvat lähes 50 aminohapon polypeptidistä), jolle on tunnusomaista suuri aminohappotähde arginiini. Protamiinien tärkein tehtävä on korvata histoneja spermatogeneesin haploidifaasissa.

On ehdotettu, että tämäntyyppiset emäksiset proteiinit ovat ratkaisevia DNA: n pakkaamisessa ja stabiloinnissa urospuolisessa gametassa. Ne eroavat histoneista, koska ne mahdollistavat tiheämmän pakkauksen.

Selkärankaisilla on löydetty 1-15 koodaussekvenssiä proteiinille, jotka kaikki on ryhmitelty samaan kromosomiin. Sekvenssien vertailu viittaa siihen, että ne ovat kehittyneet histoneista. Nisäkkäissä eniten tutkittuja ovat P1 ja P2.

ribosomit

RNA: han sitoutuvien proteiinien näkyvin esimerkki on ribosomeissa. Ne ovat rakenteita, joita esiintyy lähes kaikissa elävissä oloissa - pienistä bakteereista suuriin nisäkkäisiin.

Ribosomien päätehtävä on RNA-sanoman translaatio aminohapposekvenssiksi.

Ne ovat erittäin monimutkaisia ​​molekyylikoneita, jotka on muodostettu yhdestä tai useammasta ribosomaalisesta RNA: sta ja proteiiniryhmästä. Voimme löytää ne vapaiksi solun sytoplasmassa tai ankkuroitua karkeaan endoplasmiseen retikulumaan (itse asiassa tämän osaston "karkea" näkökohta johtuu ribosomeista).

Ribosomien koossa ja rakenteessa on eroja eukaryoottisten ja prokaryoottisten organismien välillä.

viittaukset

  1. Baker, T. A., Watson, J.D., Bell, S.P., Gann, A., Losick, M.A. & Levine, R. (2003). Geenin molekyylibiologia. Benjamin-Cummings Publishing Company.
  2. Balhorn, R. (2007). Sperma-ydinproteiinien protamiiniperhe. Genomin biologia, 8(9), 227.
  3. Darnell, J. E., Lodish, H. F., ja Baltimore, D. (1990). Molekyylisolubiologia. Tieteelliset amerikkalaiset kirjat.
  4. Jiménez García, L. F. (2003). Solu- ja molekyylibiologia. Pearson Education of Mexico.
  5. Lewin, B (2004). Geenit VIII. Pearson Prentice Hall.
  6. Teijón, J. M. (2006). Rakenteellisen biokemian perusteet. Toimituksellinen Tébar.